| Texto completo | |
| Autor(es): Mostrar menos - |
Alvarez, Thabata M.
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Paiva, Joice H.
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Ruiz, Diego M.
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Cairo, Joao Paulo L. F.
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Pereira, Isabela O.
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Paixao, Douglas A. A.
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de Almeida, Rodrigo F.
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Tonoli, Celisa C. C.
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Ruller, Roberto
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Santos, Camila R.
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Squina, Fabio M.
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Murakami, Mario T.
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Número total de Autores: 12
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| Afiliação do(s) autor(es): | [1] Ctr Nacl Pesquisa Energia & Mat, Lab Nacl Ciencia & Tecnol Bioetanol CTBE, Campinas, SP - Brazil
[2] Ctr Nacl Pesquisa Energia & Mat, Lab Nacl Biociencias LNBio, Campinas, SP - Brazil
Número total de Afiliações: 2
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| Tipo de documento: | Artigo Científico |
| Fonte: | PLoS One; v. 8, n. 12 DEC 17 2013. |
| Citações Web of Science: | 21 |
| Resumo | |
Cellulases play a key role in enzymatic routes for degradation of plant cell-wall polysaccharides into simple and economically-relevant sugars. However, their low performance on complex substrates and reduced stability under industrial conditions remain the main obstacle for the large-scale production of cellulose-derived products and biofuels. Thus, in this study a novel cellulase with unusual catalytic properties from sugarcane soil metagenome (CelE1) was isolated and characterized. The polypeptide deduced from the celE1 gene encodes a unique glycoside hydrolase domain belonging to GH5 family. The recombinant enzyme was active on both carboxymethyl cellulose and beta-glucan with an endo-acting mode according to capillary electrophoretic analysis of cleavage products. CelE1 showed optimum hydrolytic activity at pH 7.0 and 50 degrees C with remarkable activity at alkaline conditions that is attractive for industrial applications in which conventional acidic cellulases are not suitable. Moreover, its three-dimensional structure was determined at 1.8 angstrom resolution that allowed the identification of an insertion of eight residues in the beta 8-alpha 8 loop of the catalytic domain of CelE1, which is not conserved in its psychrophilic orthologs. This 8-residue-long segment is a prominent and distinguishing feature of thermotolerant cellulases 5 suggesting that it might be involved with thermal stability. Based on its unconventional characteristics, CelE1 could be potentially employed in biotechnological processes that require thermotolerant and alkaline cellulases. (AU) | |
| Processo FAPESP: | 13/13309-0 - Estudos do comportamento funcional e estrutural de enzimas evolutivamente especializadas na degradação de biomassa vegetal com potenciais aplicações biotecnológicas |
| Beneficiário: | Mário Tyago Murakami |
| Modalidade de apoio: | Auxílio à Pesquisa - Regular |
| Processo FAPESP: | 11/20977-3 - Investigação de vias de degradação de biomassa lignocelulósica no cupim Coptotermes gestroi complementares a hidrolases glicolíticas visando aplicação na produção de bioprodutos derivados de biomassa lignocelulósica |
| Beneficiário: | João Paulo Lourenço Franco Cairo |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Doutorado |
| Processo FAPESP: | 10/11469-1 - Desenvolvimento de uma biblioteca de enzimas a partir de metagenoma de solo |
| Beneficiário: | Thabata Maria Alvarez |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Doutorado Direto |
| Processo FAPESP: | 09/08312-6 - Investigações funcionais e estruturais dos mecanismos moleculares envolvidos na sinalização, regulação e ativação das miosinas Classe V |
| Beneficiário: | Mário Tyago Murakami |
| Modalidade de apoio: | Auxílio à Pesquisa - Regular |
| Processo FAPESP: | 08/58037-9 - Geração de biblioteca para conversão enzimática de biomassa a partir de metagenoma do solo |
| Beneficiário: | Fábio Márcio Squina |
| Modalidade de apoio: | Auxílio à Pesquisa - Programa BIOEN - Jovens Pesquisadores |