| Processo: | 19/17958-9 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado |
| Data de Início da vigência: | 01 de dezembro de 2019 |
| Data de Término da vigência: | 30 de novembro de 2020 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas |
| Pesquisador responsável: | Richard John Ward |
| Beneficiário: | Luana Parras Meleiro Garcia |
| Supervisor: | Pierre Thibault |
| Instituição Sede: | Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto (FFCLRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil |
| Instituição Anfitriã: | Université de Montréal, Canadá |
| Vinculado à bolsa: | 16/17582-0 - Modulação da termoestabilidade de uma ß-glucosidase estimulada por glicose e xilose empregando técnicas de glicosilação sítio dirigida, BP.PD |
| Assunto(s): | beta-Glucosidase Estabilidade térmica |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | beta-glucosidase | Espectroscopia de Massas | Padrão de glicosilação | termoestabilidade | Bioquímica e Química de Proteínas |
Resumo Um dos maiores desafios hoje é a sacarificação enzimática da celulose presente em resíduos agroindustriais, com bom rendimento e baixo custo, visando à produção de derivados químicos, principalmente bioetanol, a preços competitivos. No entanto, o sucesso da bioconversão enzimática da biomassa lignocelulósica tem sido limitado pela necessidade de pré-tratamentos abióticos eficientes da matéria-prima e pelo alto custo associado à produção de enzimas envolvidas no processo. Como as enzimas nativas não possuem todas as características desejáveis para desempenhar sob as condições impostas nos processos biotecnológicos, a engenharia de proteínas pode contribuir para a criação de novas enzimas com propriedades melhoradas e características catalíticas desejadas. Neste projeto, pretendemos projetar uma enzima já bem estudada e que reúna grande parte das características desejáveis para fazer coquetéis enzimáticos eficientes para a hidrólise da biomassa. Pretendemos modular a termoestabilidade da enzima alterando e caracterizando seu conteúdo de carboidratos. Os resultados pretendidos podem ajudar a esclarecer os fatores que afetam a termoestabilização de proteínas, uma característica altamente desejável para os biocatalisadores. | |
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