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Modulação da termoestabilidade de uma ß-glucosidase estimulada por glicose e xilose empregando técnicas de Glicosilação sítio dirigida: estudo dos padrões de glicosilação por LC-MS/MS

Processo: 19/17958-9
Modalidade de apoio:Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado
Data de Início da vigência: 01 de dezembro de 2019
Data de Término da vigência: 30 de novembro de 2020
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Richard John Ward
Beneficiário:Luana Parras Meleiro Garcia
Supervisor: Pierre Thibault
Instituição Sede: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto (FFCLRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Instituição Anfitriã: Université de Montréal, Canadá  
Vinculado à bolsa:16/17582-0 - Modulação da termoestabilidade de uma ß-glucosidase estimulada por glicose e xilose empregando técnicas de glicosilação sítio dirigida, BP.PD
Assunto(s):beta-Glucosidase   Estabilidade térmica
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:beta-glucosidase | Espectroscopia de Massas | Padrão de glicosilação | termoestabilidade | Bioquímica e Química de Proteínas

Resumo

Um dos maiores desafios hoje é a sacarificação enzimática da celulose presente em resíduos agroindustriais, com bom rendimento e baixo custo, visando à produção de derivados químicos, principalmente bioetanol, a preços competitivos. No entanto, o sucesso da bioconversão enzimática da biomassa lignocelulósica tem sido limitado pela necessidade de pré-tratamentos abióticos eficientes da matéria-prima e pelo alto custo associado à produção de enzimas envolvidas no processo. Como as enzimas nativas não possuem todas as características desejáveis para desempenhar sob as condições impostas nos processos biotecnológicos, a engenharia de proteínas pode contribuir para a criação de novas enzimas com propriedades melhoradas e características catalíticas desejadas. Neste projeto, pretendemos projetar uma enzima já bem estudada e que reúna grande parte das características desejáveis para fazer coquetéis enzimáticos eficientes para a hidrólise da biomassa. Pretendemos modular a termoestabilidade da enzima alterando e caracterizando seu conteúdo de carboidratos. Os resultados pretendidos podem ajudar a esclarecer os fatores que afetam a termoestabilização de proteínas, uma característica altamente desejável para os biocatalisadores.

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Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
CARLI, SIBELI; SALGADO, JOSE CARLOS SANTOS; MELEIRO, LUANA PARRAS; WARD, RICHARD JOHN. ovalent Immobilization of Chondrostereum purpureum Endopolygalacturonase on Ferromagnetic Nanoparticles: Catalytic Properties and Biotechnological Applicatio. Applied Biochemistry and Biotechnology, v. 194, n. 2, . (19/17958-9, 14/50884-5, 17/13734-3, 19/21989-7, 16/17582-0)