Estudos estruturais de endopeptidases glutamato-especificas, proteínas envolvidas no metabolismo de amino-açúcares e a proteína de reserva 25: modelagem molecular e cristalografia

• Processo: 93/04232-8
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Data de Início da vigência: 01 de janeiro de 1994
• Data de Término da vigência: 31 de março de 1996
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
• Pesquisador responsável: Richard Charles Garratt
• Beneficiário: Richard Charles Garratt
• Instituição Sede: Instituto de Física e Química de São Carlos (IFQSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
• Assunto(s): Elementos estruturais de proteínas Peptídeo hidrolases Exfoliatinas Modelagem molecular Cristalografia
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Cristalografia | Estrutura De Proteinas | Modelagem Molecular | Proteases | Toxinas Epidermoliticas

Resumo

Este projeto tem como finalidades a modelagem molecular de vários endopeptidases glutamato-específicas (EGE's) e a purificação de uma delas (a EGE de Bacillus licheniformis, GSE-BL) visando à determinação da sua estrutura tridimensional. Estas enzimas são parentes distantes da família tripsina de serino-proteases, e através das estruturas tridimensionais desenvolvidas no projeto pretende-se entender melhor a base estrutural da sua especificidade incomum, bem como o mecanismo molecular da síndrome da pele queimada ("Staphyloccoal Scalded Skin Syndrome") causada pelas toxinas epidermolíticas que são moléculas homólogas. A enzima purificada também tem aplicações na área de sequenciamento de proteínas, pois a enzima equivalente que é tradicionalmente utilizada para fragmentação de proteínas (a protease V8 de S. aureus) é extremamente cara. A alta atividade da EGE de B. licheniformis em comparação com a protease V8 sugere que ela poderá substituí-la para esta finalidade. (AU)