Busca avançada
Ano de início
Entree

A structural biology laboratory network for the study of the 3D structures of proteins

Processo: 00/10266-8
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Programa GENOMA
Vigência: 01 de novembro de 2000 - 31 de março de 2008
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
Pesquisador responsável:Nilson Ivo Tonin Zanchin
Beneficiário:Nilson Ivo Tonin Zanchin
Instituição-sede: Laboratório Nacional de Luz Síncrotron (LNLS). Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM). Ministério da Ciência, Tecnologia, Inovações e Comunicações (Brasil). Campinas , SP, Brasil
Bolsa(s) vinculada(s):05/50810-2 - Auxílio técnico ao projeto estudo da estabilidade, estrutura e via de enovelamento de proteínas, BP.TT
03/04260-5 - Expressão da IL22-BP (interleukin 22-binding protein) em Pichia pastoris e células de inseto Sf9, BP.TT
02/05162-4 - Análise estrutural e funcional de proteínas do fitopatógeno Xylella fastidiosa, BP.TT
01/13731-6 - Bioinformatics in the structural biology laboratory network for the study of the 3D structures of proteins project, BP.TT
Assunto(s):Clonagem  Cristalografia de proteínas  Espectroscopia  Estrutura terciária de proteína 

Resumo

Propomos elucidar a estrutura de proteínas que: I) tenham potencial relevância na indução ou manutenção de um fenótipo maligno em humanos; II) sejam funcionalmente relevantes em plantas e bactérias. Para algumas dessas proteínas será feito um esforço para determinar estruturas que revelem lamentos inéditos; III) exibam alto potencial de terem suas estruturas determinadas por cristalografia de proteínas com luz síncrotron ou por espectroscopia de ressonância ética nuclear multidimensional. A escolha dessas proteínas será baseada principalmente nos resultados dos Programas Genoma da FAPESP, Xylella fastidiosa, xanthommonas citri, Cana-EST e Câncer Humano-EST. Estes programas produziram uma enorme quantidade de informação que precisa ser explorada do ponto de vista funcional e estrutural. O conhecimento das estruturas destas proteínas permitiria abrir um atraente cenário, o do desenho racional de inibidores de atividade de proteínas, isto é, potenciais medicamentos no caso do câncer e pesticidas e herbicidas nos outros casos. Em paralelo estamos propondo organizar a Rede de Biologia Estrutural do Estado de São Paulo, que pretende aumentar o fluxo de proteínas a serem analisadas e expandir o número de grupos, no Estado de São Paulo, envolvidos na área de Biologia Estrutural. Os programas Genomas da FAPESP tem sido de enorme importância para aumentar significativamente o número de pesquisadores com experiência em sequenciamento de DNA e anotação. Um desenvolvimento adicional em biologia molecular envolve um aumento de capacidade em determinação de estrutura de proteínas, o qual, por sua vez requer competência em expressão e purificação de proteínas. Todos estes aspectos são centrais no presente projeto. A criação de uma Rede de laboratórios é crítica para o alcance para o alcance destas metas. Será requerido que os membros dos laboratórios associados procurem desenvolver interesse e habilidade na área de biologia estrutural. Dessa forma, espera-se que eles operem tentando cristalizar proteínas, coletar dados de difração ou determinar estrutura de proteínas em solução por ressonância nuclear magnética. (AU)

Publicações científicas (11)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
STEHLING, ELIANA G.; SFORCA, MAURICIO L.; ZANCHIN, NILSON I. T.; OYAMA, JR., SERGIO; PIGNATELLI, ANGELA; BELLUZZI, OTTORINO; POLVERINI, EUGENIA; CORSINI, ROMINA; SPISNI, ALBERTO; PERTINHEZ, THELMA A. Looking over Toxin-K+ Channel Interactions. Clues from the Structural and Functional Characterization of alpha-KTx Toxin Tc32, a Kv1.3 Channel Blocker. BIOCHEMISTRY, v. 51, n. 9, p. 1885-1894, MAR 6 2012. Citações Web of Science: 8.
DE OLIVEIRA, ALINE L.; GALLO, MARIANA; PAZZAGLI, LUIGIA; BENEDETTI, CELSO E.; CAPPUGI, GIANNI; SCALA, ANIELLO; PANTERA, BARBARA; SPISNI, ALBERTO; PERTINHEZ, THELMA A.; CICERO, DANIEL O. The Structure of the Elicitor Cerato-platanin (CP), the First Member of the CP Fungal Protein Family, Reveals a Double psi beta-Barrel Fold and Carbohydrate Binding. Journal of Biological Chemistry, v. 286, n. 20, p. 17560-17568, MAY 20 2011. Citações Web of Science: 54.
GIUSEPPE, PRISCILA O.; VON ATZINGEN, MARINA; NASCIMENTO, ANA LUCIA T. O.; ZANCHIN, NILSON I. T.; GUIMARAES, BEATRIZ G. The crystal structure of the leptospiral hypothetical protein LIC12922 reveals homology with the periplasmic chaperone SurA. Journal of Structural Biology, v. 173, n. 2, p. 312-322, FEB 2011. Citações Web of Science: 6.
DOMINGUES, MARIANE NORONHA; DE SOUZA, TIAGO ANTONIO; CERNADAS, RAUL ANDRES; PEIXOTO DE OLIVEIRA, MARIA LUIZA; DOCENA, CASSIA; FARAH, CHUCK SHAKER; BENEDETTI, CELSO EDUARDO. The Xanthomonas citri effector protein PthA interacts with citrus proteins involved in nuclear transport, protein folding and ubiquitination associated with DNA repair. MOLECULAR PLANT PATHOLOGY, v. 11, n. 5, p. 663-675, SEP 2010. Citações Web of Science: 23.
CERNADAS, RAUL ANDRES; BENEDETTI, CELSO EDUARDO. Role of auxin and gibberellin in citrus canker development and in the transcriptional control of cell-wall remodeling genes modulated by Xanthomonas axonopodis pv. citri. Plant Science, v. 177, n. 3, p. 190-195, SEP 2009. Citações Web of Science: 22.
DE OLIVEIR, JULIANA FERREIRA; CASTILHO, BEATRIZ A.; SFORCA, MAURICIO L.; KRIEGER, MARCO AURELIO; ZERI, ANA CAROLINA; GUIMARAES, BEATRIZ G.; ZANCHIN, NILSON I. T. Characterization of the Trypanosoma cruzi ortholog of the SBDS protein reveals an intrinsically disordered extended C-terminal region showing RNA-interacting activity. Biochimie, v. 91, n. 4, p. 475-483, APR 2009. Citações Web of Science: 2.
SOUZA, C. S.; FERREIRA, L. C. S.; THOMAS, L.; BARBOSA, J. A. R. G.; BALAN, A. Crystallization, data collection and data processing of maltose-binding protein (MalE) from the phytopathogen Xanthomonas axonopodis pv. citri. ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY COMMUNICATIONS, v. 65, n. 2, p. 105-107, FEB 2009. Citações Web of Science: 1.
RINALDI, FABIO C.; MEZA, ANDREIA N.; GUIMARAES, BEATRIZ G. Structural and Biochemical Characterization of Xylella fastidiosa DsbA Family Members: New Insights into the Enzyme-Substrate Interaction. BIOCHEMISTRY, v. 48, n. 15, p. 3508-3518, 2009. Citações Web of Science: 13.
CERNADAS, RAUL ANDRES; CAMILLO, LUCIANA RODRIGUES; BENEDETTI, CELSO EDUARDO. Transcriptional analysis of the sweet orange interaction with the citrus canker pathogens Xanthomonas axonopodis pv. citri and Xanthomonas axonopodis pv. aurantifolii. MOLECULAR PLANT PATHOLOGY, v. 9, n. 5, p. 609-631, SEP 2008. Citações Web of Science: 51.
HESLING, CÉDRIC; OLIVEIRA, CARLA C.; CASTILHO, BEATRIZ A.; ZANCHIN, NILSON I. T. The Shwachman-Bodian-Diamond syndrome associated protein interacts with HsNip7 and its down-regulation affects gene expression at the transcriptional and translational levels. Experimental Cell Research, v. 313, n. 20, p. 4180-4195, Dec. 2007.

Por favor, reporte erros na lista de publicações científicas escrevendo para: cdi@fapesp.br.