Caracterização estrutural de proteínas envolvidas na resposta celular ao estresse oxidativo

• Processo: 03/11002-2
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Programa Primeiros Projetos
• Data de Início da vigência: 01 de julho de 2004
• Data de Término da vigência: 31 de março de 2006
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
• Acordo de Cooperação: CNPq - Programa Primeiros Projetos
• Pesquisador responsável: Marcos Antonio de Oliveira
• Beneficiário: Marcos Antonio de Oliveira
• Instituição Sede: Instituto de Biociências (IB). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
• Vinculado à bolsa: 02/00453-0 - Caracterizacao estrutural de proteinas envolvidas na resposta celular ao estresse oxidativo., BP.PD
• Assunto(s): Estresse oxidativo Peroxirredoxinas Regulação da expressão gênica Cristalografia de proteínas Proteínas Saccharomyces cerevisiae Xylella fastidiosa
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Caracterizacao Proteica | Cristalografia De Proteinas | Especies Reativas De Oxigenio | Estresse Oxidativo | Peroxirredoxinas | Regulacao Genica

Resumo

Este projeto tem por objetivo a determinação da estrutura tridimensional de proteínas envolvidas na resposta ao estresse oxidativo em Saccharomyces cerevisiae (cTPxI, cTPxII, cTPxIII, mTPx, nTPx, TRxIII, TRR1 eTRRII) e Xylella fastidiosa (Ohr, TSCN, TRR e XF2394). Para tanto contamos com a colaboração do LNLS onde estão sendo realizados os experimentos de cristalização e difração de raios X. A determinação das estruturas destas proteínas pode auxiliar em maior entendimento da ação destas proteínas e ser de grande importância para a compreensão dos mecanismos biológicos antioxidativos, bem como, auxiliar na criação de drogas específicas para a bactéria patogênica X. fastidiosa. No momento já foram obtidos cristais das proteínas cTPxI, cTPxII, cTPxIII, TRRI de S. cerevisiae e Ohr e TSNC de Xiastidiosa. Para Ohr de X. fastidiosa o cristal difratou até 1.8 A, a estrutura se encontra resolvida e em fase final de final de refinamento. Das proteínas de S. cerevisiae foram obtidos cristais de TRRI e cTPxIII que difratam até 2.3 A e 3.2 A, respectivamente. (AU)