Structural Insights into Functional Overlapping and Differentiation among Myosin V Motors

• Processo: 13/22098-2
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Publicações científicas - Artigo
• Data de Início da vigência: 01 de dezembro de 2013
• Data de Término da vigência: 31 de maio de 2014
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
• Pesquisador responsável: Mário Tyago Murakami
• Beneficiário: Mário Tyago Murakami
• Instituição Sede: Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM). Ministério da Ciência, Tecnologia e Inovação (Brasil). Campinas , SP, Brasil
• Assunto(s): Estrutura cristalina
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Crystal structure | Myosin V motors | Cristalografia de Macromoléculas

Resumo

Miosinas V (MyoV) são motores moleculares envolvidos no transporte intracelular de diversas cargas celulares, incluindo vesículas, organelas, complexos de RNA-proteína, e proteínas regulatórias. Neste trabalho desvendamos a estrutura cristalográfica do domínio de ligação à cargas (CBD) dos três parálogos da MyoV de humanos (Va, Vb and Vc), revelando mudanças estruturais sutis que levam a diferenciação funcional e um novo mecanismo redox responsável pela modulação do processo de dimerização do CBD, que é exclusivo para a subclasse MyoVc. Além disso, os sítios de ligação foram estruturalmente anotados, indicando a conservação dos resíduos envolvidos no reconhecimento de adaptadores para o transporte de peroxissomo e fornecendo informações à alta resolução sobre a conformação inibida da MyoVa. Esses resultados contribuem para uma melhor compreensão dos requisitos estruturais para o transporte de cargas moleculares, autoinibição e mecanismos de regulação em miosinas V. (AU)