Uma nova cistatina de cana-de-açúcar liga-se fortemente ao esmalte dental e reduz as erosões

• Processo: 17/12328-1
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Publicações científicas - Artigo
• Data de Início da vigência: 01 de agosto de 2017
• Data de Término da vigência: 31 de janeiro de 2018
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
• Pesquisador responsável: Flavio Henrique da Silva
• Beneficiário: Flavio Henrique da Silva
• Instituição Sede: Centro de Ciências Biológicas e da Saúde (CCBS). Universidade Federal de São Carlos (UFSCAR). São Carlos , SP, Brasil
• Município da Instituição Sede: São Carlos
• Assunto(s): Microscopia de força atômica Erosão dentária Catepsinas Fitocistatinas Cistatinas Esmalte dentário Publicações de divulgação científica Artigo científico
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: atomic force microscopy | cysteine peptidase inhibitor | cysteine peptidases | dental erosion | human cathepsin | phytocystatin | Produção de Proteínas Recombinantes

Resumo

A cistatina B foi recentemente identificada como uma proteína resistente a ácido na película de esmalte adquirida e poderia ser incluída nos produtos orais para proteger contra cáries e erosão. No entanto, a cistatina recombinante humana é muito cara e são necessárias alternativas ao seu uso. As fitocistatinas são inibidores reversíveis de cisteíno peptidases encontradas naturalmente em plantas. Nas plantas, estão envolvidas em diferentes funções fisiológicas, como a regulação dos processos endógenos, defesa contra patógenos e resposta ao estresse abiótico. Estudos anteriores realizados pelo nosso grupo de pesquisa relataram alta atividade inibitória e potenciais aplicações na área médica e agrícola de várias cistatinas da cana-de-açúcar, incluindo CaneCPI-1, CaneCPI-2, CaneCPI-3 e CaneCPI-4. No presente estudo, relatamos a caracterização de uma nova cistatina de cana-de-açúcar, chamada CaneCPI-5. Esta cistatina foi expressa em Escherichia coli, e os ensaios inibitórios demonstraram que a CaneCPI-5 é um potente inibidor das catepsinas humanas B, K e L (Ki = 6,87, 0,49 e 0,34 nM, respectivamente). A capacidade da CaneCPI-5 de se ligar ao esmalte dental foi avaliada usando microscopia de força atômica. Sua capacidade de proteger contra a erosão inicial do esmalte também foi testada in vitro através de mudanças na dureza da superfície. A CaneCPI-5 mostrou uma interação forte com o esmalte, em comparação com mucina e caseína, e reduziu significativamente a erosão inicial do esmalte. Estes resultados sugerem a inclusão da CaneCPIs em produtos odontológicos para conferir proteção contra a erosão do esmalte. (AU)