Caracterizacao e interacao do dominio c-terminal da chaperona hsp90 humana e das co-chaperonas tom70 e hop.

• Processo: 06/06582-8
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de abril de 2007
• Data de Término da vigência: 31 de março de 2011
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica
• Pesquisador responsável: Carlos Henrique Inacio Ramos
• Beneficiário: Lisandra Marques Gava Borges
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Assunto(s): Proteínas Bioquímica estrutural Dobramento de proteína Espectroscopia
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Bioquimica Estrutural | Chaperone | Enovelamento De Proteinas | Espectroscopia | Estrutura E Funcao | proteínas

Resumo

A função biológica das proteínas está diretamente ligada à sua estrutura tridimensional obtida através do processo de enovelamento protéico. Neste contexto, proteínas denominadas genericamente de chaperones moleculares exercem papel fundamental atuando tanto no auxílio ao enovelamento correto de algumas proteínas, como no reenovelamento sob condições de estresse e dissociação de agregados protéicos. Hsc70 e Hsp90 colaboram formando uma maquinaria chaperone que é multifuncional, possui vários componentes, parece não ter correspondente em procariotos, e que desempenha um importante papel na proteção contra estresse ambiental e genético. Pelo menos 100 proteínas diferentes são clientes (substratos) deste sistema, sendo que diversas proteínas de sinalização celular como quinases e receptores esteróides requerem a Hsp90 para atingir seu estado nativo na célula. Apesar de se conhecer alguns dos substratos de Hsp90, as características estruturais das interações ainda permanecem desconhecidas. O objetivo desse trabalho é mapear e caracterizar interações da Hsp90 humana com diversas proteínas clientes, algumas envolvidas no desenvolvimento de doenças como câncer ou desordens neurodegenerativas. Também serão alvos desse estudo as interações da Hsp90 com co-chaperones, cujos complexos exercem importante papel funcionalidade do sistema e, portanto, na viabilidade do organismo. Para tanto, mutantes que expressem domínios da Hsp90 serão utilizados.

Publicações acadêmicas

(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)

BORGES, Lisandra Marques Gava. Caracterização e interação do domínio C-terminal da chaperona Hsp90 humana e das co-chaperonas Tom 70 e Hop. 2011. Tese de Doutorado - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de Biologia Campinas, SP.