Caracterização estrutural da proteína efetora PthA de Xanthomonas axonopodis pv. citri, agente causal do cancro cítrico

• Processo: 08/10555-1
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
• Data de Início da vigência: 01 de março de 2009
• Data de Término da vigência: 31 de agosto de 2013
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
• Pesquisador responsável: Mário Tyago Murakami
• Beneficiário: Joice Helena Paiva
• Instituição Sede: Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM). Ministério da Ciência, Tecnologia e Inovação (Brasil). Campinas , SP, Brasil
• Assunto(s): Cristalografia Caspases efetoras Cancro (doença de planta) Xanthomonas axonopodis Macromolécula Espalhamento de raios X a baixos ângulos
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Biofísica Molecular | Cancro cítrico | Cristalografia de Macromoléculas | proteína efetora PthA | Saxs | Cristalografia de Macromoléculas

Resumo

O cancro cítrico se destaca como uma das principais doenças da Citricultura nacional e mundial pela sua facilidade de disseminação e por afetar todas as variedades comerciais de citros. Causado pela bactéria Xanthomonas axonopodis pv. citri (Xac), o cancro cítrico se caracteriza pela formação de lesões eruptivas na epiderme de folhas, frutos e ramos. Durante a infecção, a bactéria se reproduz nos espaços intercelulares induzindo divisão e diferenciação das células do hospedeiro. O mecanismo molecular pelo qual Xac induz hipertrofia e hiperplasia na planta não é inteiramente conhecido, entretanto, sabe-se que a proteína efetora PthA desempenha um papel importante na patofisiologia da doença. A proteína PthA funciona como fator de transcrição na célula hospedeira e é formada por três principais domínios. Em especial, sua região central é composta por regiões repetidas de 34 aminoácidos, aparentemente responsável pela ligação em sítios alvos no DNA da hospedeira. Além disso, PthA deve-se ligar a proteínas de citros para trans-ativar genes relacionados a divisão e expansão celular. Até o momento, não se conhece a estrutura de nenhuma proteína da família PthA/AvrBS3, o que seria de fundamental importância para o entendimento de sua função e interação com alvos protéicos e DNA do hospedeiro. Assim, esse trabalho tem como objetivo obter dados estruturais de PthA e/ou domínios funcionais da proteína através principalmente de cristalografia e outras ferramentas biofísicas como espalhamento de raios X a baixos ângulos. (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

MORAIS, MARIANA ABRAHAO BUENO; PAIVA, JOICE HELENA; MURAKAMI, MARIO TYAGO. Molecular plasticity of CBM3 ancillary domain leads to conformational changes in the cellulose binding interface. Biochemical and Biophysical Research Communications, v. 645, p. 8-pg., 2023-01-19. (08/10555-1, 16/19995-0, 15/26982-0)

Publicações acadêmicas

(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)

PAIVA, Joice Helena. Estrutura, função e estabilidade de hidrolases gicosídicas pertencentes à família GH5 com potencial aplicação na conversão de biomassa lignocelulósica em açúcares fermentáveis. 2013. Tese de Doutorado - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de Biologia Campinas, SP.