Busca avançada
Ano de início
Entree

Clonagem, Expressão e Purificação de Tiorredoxinas Peroxidases em Sistemas Bacterianos

Processo: 08/02733-7
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Programa Capacitação - Treinamento Técnico
Data de Início da vigência: 01 de abril de 2008
Data de Término da vigência: 30 de setembro de 2008
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
Pesquisador responsável:Marcos Antonio de Oliveira
Beneficiário:Fernando Antonio Bataghin
Instituição Sede: Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus Experimental do Litoral Paulista. São Vicente , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:07/50930-3 - Análise funcional e estrutural de proteínas antioxidantes dependentes de tióis: uma investigação de mecanismos moleculares de catálise e da formação de complexos protéicos contendo dissulfetos mistos, AP.JP
Assunto(s):Espécies de oxigênio reativas   Biologia estrutural
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Analises Funcionais | Complexos Proteicos | espécies reativas de oxigênio | Tiorredoxinas Peroxidases | Biologia Molecular Estrutural

Resumo

Tiorredoxinas peroxidases (TPx) são proteínas capazes de decompor H2O2, peróxidos orgânicos e peroxinitritos, utilizando cisteínas altamente reativas. Trabalhos recentes também apontam grande importância destas proteínas em eventos de sinalização celular e sob determinadas condições as TPx apresentam forte oligomerização, o que lhes confere a função de chaperona. A maioria das TPxs utiliza tiorredoxina (Trx) como redutor. NADPH, por sua vez, reduz Trx em reação catalisada por tiorredoxina redutase (Trr). Todas as transferências de equivalentes redutores entre as proteínas deste sistema são efetuadas através de cisteínas reativas e a substituição Cys ®Ser leva a formação de complexos estáveis unidos por dissulfetos mistos. A expressão destas proteínas em grandes quantidades em sistemas bacterianos pode permitir sua cristalização, como também a de complexos unidos por dissulfetos mistos, e um estudo refinado de suas relações moleculares através da determinação das estruturas 3D pela metodologia da cristalografia de raios X.Tiorredoxinas peroxidases (TPx) são proteínas capazes de decompor H2O2, peróxidos orgânicos e peroxinitritos, utilizando cisteínas altamente reativas. Trabalhos recentes também apontam grande importância destas proteínas em eventos de sinalização celular e sob determinadas condições as TPx apresentam forte oligomerização, o que lhes confere a função de chaperona. A maioria das TPxs utiliza tiorredoxina (Trx) como redutor. NADPH, por sua vez, reduz Trx em reação catalisada por tiorredoxina redutase (Trr). Todas as transferências de equivalentes redutores entre as proteínas deste sistema são efetuadas através de cisteínas reativas e a substituição Cys ®Ser leva a formação de complexos estáveis unidos por dissulfetos mistos. A expressão destas proteínas em grandes quantidades em sistemas bacterianos pode permitir sua cristalização, como também a de complexos unidos por dissulfetos mistos, e um estudo refinado de suas relações moleculares através da determinação das estruturas 3D pela metodologia da cristalografia de raios X.

Matéria(s) publicada(s) na Agência FAPESP sobre a bolsa:
Mais itensMenos itens
Matéria(s) publicada(s) em Outras Mídias ( ):
Mais itensMenos itens
VEICULO: TITULO (DATA)
VEICULO: TITULO (DATA)