Utilização de técnicas de baixa resolução para análises estruturais de filamentos de septinas

• Processo: 17/07709-6
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de julho de 2017
• Data de Término da vigência: 30 de setembro de 2019
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
• Pesquisador responsável: Ana Paula Ulian de Araujo
• Beneficiário: Patricia Suemy Kumagai
• Instituição Sede: Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
• Vinculado ao auxílio: 14/15546-1 - Septinas: estudos comparativos visando correlacionar estrutura e função, AP.TEM
• Assunto(s): Septinas Biologia estrutural Espalhamento de raios X a baixos ângulos
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Complexos Proteicos | filamentos | Saxs | septinas | Biologia Estrutural

Resumo

A importância das septinas em diversos processos em eucariotos é evidente e representa um dos principais motivos para o estudo destas proteínas. Assim, estudos de caracterização estrutural e funcional desta família são essenciais para esclarecer tais aspectos, bem como para o entendimento da função dessas proteínas nas diversas patologias as quais elas tem sido relacionadas. Neste contexto, o objetivo dessa proposta é a extensão das análises estruturais de septinas individuais para complexos proteicos e está inserida no contexto do projeto Temático. Em humanos são encontrados 13 genes de septinas, podendo o número de proteínas codificadas por estes ser muito maior devido à existência de splicing alternativo, aumentando assim consideravelmente o número de isoformas expressas, algumas das quais sendo tecido-específicas. Dado ao grande número de possibilidades teóricas de complexos, um dos grande desafios atualmente é o de entender a montagem espontânea dos heterofilamentos e especificamente como cada septina reconhece seus parceiros corretos através das interfaces G e NC. Assim, esse projeto visa explorar em termos estruturais as diversas combinações de septinas humanas nos heterocomplexos, abordando técnicas de baixa resolução.

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

LEONARDO, DIEGO A.; CAVINI, ITALO A.; SALA, FERNANDA A.; MENDONCA, DEBORAH C.; ROSA, HIGOR V. D.; KUMAGAI, PATRICIA S.; CRUSCA JR, EDSON; VALADARES, NAPOLEAO F.; MARQUES, IVO A.; BRANDAO-NETO, JOSE; et al. Orientational Ambiguity in Septin Coiled Coils and its Structural Basis. Journal of Molecular Biology, v. 433, n. 9, APR 30 2021. (18/20209-5, 16/04658-9, 17/07709-6, 19/22000-9, 14/15546-1, 15/00062-1, 13/04433-9, 15/16811-3, 18/19992-7)

KUMAGAI, PATRICIA S.; MARTINS, CARLA S.; SALES, ELISA M.; ROSA, HIGOR V. D.; MENDONCA, DEBORAH C.; DAMALIO, JULIO CESAR P.; SPINOZZI, FRANCESCO; ITRI, ROSANGELA; ARAUJO, ANA PAULA U.. Correct partner makes the difference: Septin G-interface plays a critical role in amyloid formation. International Journal of Biological Macromolecules, v. 133, p. 428-435, JUL 15 2019. (14/15546-1, 17/07709-6)