| Processo: | 18/20209-5 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Doutorado |
| Data de Início da vigência: | 01 de janeiro de 2019 |
| Data de Término da vigência: | 23 de abril de 2023 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular |
| Pesquisador responsável: | Richard Charles Garratt |
| Beneficiário: | Deborah Cezar Mendonça |
| Instituição Sede: | Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil |
| Bolsa(s) vinculada(s): | 21/10247-0 - Análise de partículas isoladas e subtomograma de filamentos de septina, BE.EP.DR |
| Assunto(s): | Biologia estrutural Proteínas Septinas Microscopia eletrônica de transmissão |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Análise de Partículas Isoladas | Microscopia eletrônica de transmissão | septinas | Biologia Estrutural de Proteínas |
Resumo Septinas são GTPases do citoesqueleto envolvidos em uma série de importantes processos intracelulares incluindo divisão celular, tráfego de vesículas, exocitose, entre outros. Além disso, foi também relatado seu papel na formação de barreiras que impedem a difusão livre de componentes da membrana plasmática. Em humanos, alterações nos níveis de expressão das septinas estão relacionadas com diversos tipos de Câncer e mutações em alguns aminoácidos também estão relacionados à infertilidade masculina e fenótipos sensíveis à temperatura em leveduras. São também encontradas em agregados proteicos no cérebro de pacientes com doenças neurológicas como o Alzheimer e Parkinson. Septinas são capazes de polimerizar na forma de heterocomplexos resultando em filamentos que subsequentemente se organizam em estruturas de mais alta ordem. Porém, existem muitos aspectos mecânicos dessas proteínas que não são totalmente compreendidos, incluindo a forma como os heterocomplexos se agrupam corretamente. Este estudo tem como objetivo analisar os complexos de septinas que ainda não foram estudados em termos estruturais utilizando a microscopia eletrônica de transmissão e análise de partículas isoladas, contribuindo com um melhor entendimento do mecanismo de polimerização e automontagem dessas proteínas. (AU) | |
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