"Purificação e caracterização bioquímica da hialuronidase presente na peçonha de Lachesis muta"

• Processo: 10/06199-5
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de julho de 2010
• Data de Término da vigência: 30 de junho de 2012
• Área de conhecimento: Ciências da Saúde - Farmácia - Análise Toxicológica
• Pesquisador responsável: Eliane Candiani Arantes Braga
• Beneficiário: Gisele Adriano Wiezel
• Instituição Sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
• Assunto(s): Hialuronidase Serpentes Venenos de origem animal Toxinas animais Lachesis muta Ácido hialurônico
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Ácido hialuronico | Hialuronidase | Lachesis muta | Peçonha | serpente | Toxinas Animais

Resumo

O gênero Lachesis é composto pelas maiores espécies de serpentes peçonhentas brasileiras, que podem atingir, aproximadamente, 4 metros de comprimento. Essas serpentes são capazes de injetar na vítima, em apenas um bote, todo veneno que elas conseguem armazenar: aproximadamente 200 a 300 mg, sendo que alguns exemplares chegam a injetar até 500 mg (Cardoso et al., 2003). A peçonha de Lachesis apresenta atividades coagulante, hemorrágica e inflamatória aguda, podendo ainda levar a vítima ao óbito caso não seja rapidamente submetida a cuidados médicos.As enzimas hialuronidases presentes na peçonha de Lachesis são conhecidas como "fatores de espalhamento", pois destroem a rede de ácido hialurônico presente no tecido conjuntivo frouxo da vítima/presa, facilitando a permeação das toxinas. Entretanto, pouco se conhece a respeito dessas enzimas. Muitos estudos tem se preocupado no isolamento e caracterização de outras enzimas que compõem essa peçonha, tais como fosfolipases e metaloproteinases. Sendo assim, o presente estudo tem por objetivo a purificação da hialuronidase presente na peçonha de Lachesis muta, fazendo uso de técnicas como cromatografia líquida de alta eficiência, cromatografia de afinidade, entre outros procedimentos que se fizerem necessários, e a caracterização bioquímica da enzima purificada por eletroforese (determinação do peso molecular), focalização isoelétrica (ponto isoelétrico), seqüenciamento amino-terminal inicial e ensaios enzimáticos para a determinação de KM,Vmáx e especificidade da enzima para diferentes substratos.

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

WIEZEL, GISELE A.; DOS SANTOS, PATTY K.; CORDEIRO, FRANCIELLE A.; BORDON, KARLA C. F.; SELISTRE-DE-ARAUJO, HELOISA S.; UEBERHEIDE, BEATRIX; ARANTES, ELIANE C.. Identification of hyaluronidase and phospholipase B in Lachesis muta rhombeata venom. Toxicon, v. 107, n. B, SI, p. 359-368, DEC 1 2015. (11/23236-4, 10/06199-5)

WIEZEL, GISELE A.; DOS SANTOS, PATTY K.; CORDEIRO, FRANCIELLE A.; BORDON, KARLA C. F.; SELISTRE-DE-ARAUJO, HELOISA S.; UEBERHEIDE, BEATRIX; ARANTES, ELIANE C.. Identification of hyaluronidase and phospholipase B in Lachesis muta rhombeata venom. Toxicon, v. 107, p. 10-pg., 2015-12-01. (11/23236-4, 10/06199-5)

WIEZEL, GISELE A.; BORDON, KARLA C. F.; SILVA, RONIVALDO R.; GOMES, MARIO S. R.; CABRAL, HAMILTON; RODRIGUES, VERIDIANA M.; UEBERHEIDE, BEATRIX; ARANTES, ELIANE C.. Subproteome of Lachesis muta rhombeata venom and preliminary studies on LmrSP-4, a novel snake venom serine proteinase. Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, v. 25, APR 15 2019. (10/06199-5, 14/23285-3, 15/18432-0, 11/23236-4)