Estudo da via de enovelamento de apomioglobina

• Processo: 96/06919-9
• Modalidade de apoio: Bolsas no Exterior - Pesquisa
• Data de Início da vigência: 03 de dezembro de 1996
• Data de Término da vigência: 02 de dezembro de 1998
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Carlos Henrique Inacio Ramos
• Beneficiário: Carlos Henrique Inacio Ramos
• Pesquisador Anfitrião: Robert Lesh Baldwin
• Instituição Sede: Pessoa Física
• Instituição Anfitriã: Stanford University, Estados Unidos
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Enovelamento | Estrutura De Proteinas | Molten-Globule

Resumo

A apomioglobina de cachalote possui 8 hélices (A a H), sendo que as hélices A, G e H são as únicas que possuem estrutura secundária no 'molten-globule' na via de enovelamento. O projeto consiste em fazer mutações sítio dirigidos em apomioglobina no intuito de: a) tentar estabilizar a hélice E no 'molten globule' trocando-se os resíduos de glicina por alanina; b) tentar romper as pontes salinas existentes entre as hélices A e H e G e H e entre a hélice A e região entre as hélices G e H. b) investigar a importância destas pontes na estabilização destas estruturas secundárias e formação da estrutura terciária da proteína. (AU)

Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

RAMOS‚ C.H.I.; BALDWIN‚ R.L.. Sulfate anion stabilization of native ribonuclease A both by anion binding and by the Hofmeister effect. Protein Science, v. 11, n. 7, p. 1771-1778, 2002. (99/07574-3, 98/12978-3, 96/06919-9)