Estudo da estabilidade e da via de enovelamento de mioglobina

Processo:	98/12978-3
Modalidade de apoio:	Auxílio à Pesquisa - Jovens Pesquisadores
Data de Início da vigência:	01 de março de 1999
Data de Término da vigência:	28 de fevereiro de 2005
Área do conhecimento:	Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas

Pesquisador responsável:	Carlos Henrique Inacio Ramos
Beneficiário:	Carlos Henrique Inacio Ramos

Instituição Sede:	Associação Brasileira de Tecnologia de Luz Síncrotron (ABTLuS). Ministério da Ciência, Tecnologia e Inovação (Brasil). Campinas , SP, Brasil

Bolsa(s) vinculada(s):	03/04170-6 - Análise da conformação de HSP90 e identificação de sua interação com outras proteínas para compreensão da relação estrutura-função desta chaperone, BP.DD 03/04300-7 - Estudo de mutantes envolvidos na propensão de formar alfa-hélices em mioglobina de espermacete para entender sua diferença de estabilidade em relação ao seu homólogo em cavalo, BP.IC 02/11683-7 - Estudo da estabilidade e da via de enovelamento de proteínas: Structural Molecular Biology Network (SMolBNet), BP.TT 00/06656-5 - Estudo de um sistema multi chaperone humano envolvido no processo de dissolução e renovelamento de agregados proteicos, BP.DR

Assunto(s):	Mioglobina Biologia molecular Dobramento de proteína
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:	Biologia Molecular \| Enovelamento \| Mioglobina
Publicação FAPESP:	https://media.fapesp.br/bv/uploads/pdfs/Investindo...pesquisadores_101_110_110.pdf

Resumo

A conversão de uma cadeia de aminoácidos em uma proteína corretamente enovelada é um elemento chave na tradução da informação genética de organismos e tem grande importância para o estudo de produtos biotecnológicos e medicinais. Minha proposta de trabalho é usar a estratégia de procurar por interações na estrutura de uma proteína mudá-Ias de uma maneira racional, medir a estabilidade do estado nativo destes mutantes e caracterizar o processo de enovelamento dos mesmos. Esta estratégia será usada para entender como uma sequência proteica se enovela de forma viável e estável. A proteína usada como modelo para este estudo é mioglobina de espermacete. (AU)

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Publicações científicas

(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

RAMOS‚ C.H.I.; BALDWIN‚ R.L.. Sulfate anion stabilization of native ribonuclease A both by anion binding and by the Hofmeister effect. Protein Science, v. 11, n. 7, p. 1771-1778, 2002. (99/07574-3, 98/12978-3, 96/06919-9)

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