| Processo: | 00/07915-4 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Mestrado |
| Data de Início da vigência: | 01 de setembro de 2000 |
| Data de Término da vigência: | 31 de agosto de 2002 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular |
| Pesquisador responsável: | Vilma Regina Martins |
| Beneficiário: | Marilene Hohmuth Lopes |
| Instituição Sede: | Instituto Ludwig de Pesquisa sobre o Câncer (ILPC). São Paulo , SP, Brasil |
| Vinculado ao auxílio: | 99/07124-8 - Papel da proteína prion celular em processos fisiológicos e patológicos, AP.TEM |
| Assunto(s): | Proteínas priônicas Príons Doenças priônicas Laminina |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Extendina | Laminina | Prpc | Receptor |
Resumo Os príons são agentes infecciosos puramente protéicos que estão envolvidos com doenças degenerativas no homem e em animais. A forma infecciosa é homóloga a uma proteína celular conhecida por prions celular (PrPc) (Prusiner, 1991). A etiologia das doenças priônicas já foi extensamente estudada, entretanto, pouco se sabe a respeito da função da proteína celular normal. Nosso grupo mostrou a existência de uma proteína receptora (ligante) de PrPc (Martins e cols, 1997). Recentemente, identificamos por "Western blot' em gel bidimensional seguido de seqüenciamento, que a proteína receptora de PrPc é extendina. Além disso mostramos que PrPc interage especificamente com laminina. Esta interação é importante na adesão e na diferenciação (neuritogênese) de células PC-12 e neurônios de culturas primárias de ratos e camundongos (Graner e cols., 2000). É necessário portanto realizar ensaios que comprovem a interação de extendina a PrP e avaliar a participação da extendina na interação PrPc-Laminina. (AU) | |
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