Estudo da dinamica conformacional da enzima 5-enolpiruvichiquimato-3 fosfato sintase ( epsps ) pelo monitoramento da troca hidrogenio deuterio por espectrometria de massas esi.

• Processo: 02/11097-0
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de dezembro de 2003
• Data de Término da vigência: 19 de julho de 2006
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Mario Sergio Palma
• Beneficiário: Mauricio Ribeiro Marques
• Instituição Sede: Instituto de Biociências (IB). Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de Rio Claro. Rio Claro , SP, Brasil

Resumo

Os estudos sobre a dinâmica conformacional de proteínas tem se tornado de grande importância, uma vez que o conhecimento sobre estas variações conformacionais podem servir para entender melhor o funcionamento dessas moléculas em um determinado organismo. Neste sentido, a troca isotópica hidrogênio/deutério (H/D), a espectrometria de massas, a ressonância magnética nuclear, entre outros métodos, têm sido empregados em estudos de dinâmica de proteínas. Tais estudos têm revelado que estas biomoléculas não se apresentam em único estado conformacional, apresentando assim diferentes manifestações estruturais. Este trabalho tem por objetivo o estudo da dinâmica conformacional da enzima 5-Enolpiruvilehiquimato-3-Fosfato Sintase (EPSPS). Esta é a sexta enzima na via do ácido chiquímico, via esta essencial para a síntese dos aminoácidos aromáticos e quase todos os compostos aromáticos em algas, plantas superiores, bactérias e fungos assim como em parasitas apicomplexos. Em função da via do ácido chiquímico estar ausente em mamíferos, a EPSP sintase tem se tornado um alvo atrativo para o desenvolvimento de novos herbicidas e agentes antimicrobianos efetivos contra micobactérias, parasitas e fungos patogênicos. A investigação proposta será realizada com o uso conjunto de quatro técnicas combinadas: i) troca isotópica H/D; ii) impressão digital protéica da enzima EPSPS: iii) espectrometria de massas e iv) dicroísmo circular. (AU)

Publicações acadêmicas

(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)

MARQUES, Mauricio Ribeiro. Estudo da dinâmica conformacional das enzimas Chiquimato Quinase e 5-enolpiruvilchiquimato-3-Fosfato Sintase (EPSPS) de Mycobacterium tuberculosis através do monitoramento da troca isotópica hidrogênio/deutério por espectrometria de massas ESI. 2007. Tese de Doutorado - Universidade Estadual Paulista (Unesp). Instituto de Biociências. Rio Claro Rio Claro.