Extração e modificação por campos elétricos moderados da proteína de lentilha (Lens culinaris) para aplicação em sistemas coacervados

Autor(es)

Cristiane Grella Miranda

• Tipo de documento: Dissertação de Mestrado
• Imprenta: Campinas, SP.
• Instituição: Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Faculdade de Engenharia de Alimentos
• Data de defesa: 2020-03-10

Membros da banca

Ana Carla Kawazoe Sato; Flavia Maria Netto; Talita Aline Comunian

• Orientador: Ana Carla Kawazoe Sato; Louise Emy Kurozawa

Resumo

Este trabalho teve como objetivo estudar o processo de extração de proteínas de lentilha para produção de coacervados complexos com a pectina. Foi avaliada a obtenção de isolados extraídos pelo método alcalino (IPL-EA) e método alcalino assistido por carboidrases (IPL-EZ) ou por ultrassom (IPL-US). Os isolados proteicos obtidos das condições com maior rendimento de extração foram avaliados pelas análises de composição centesimal, eletroforese, potencial zeta, solubilidade e tensão interfacial. Diferenças significativas não foram observadas (p>0,05) entre os rendimentos de extração comparando os diferentes métodos estudados. No entanto, após a obtenção dos isolados proteicos, IPL-EA e IPL-EZ apresentaram teor proteico significativamente superior (p<0,05) ao IPL-US. Os tratamentos associados à extração alcalina (ultrassom e tratamento enzimático) não causaram alterações no perfil de carga ou no perfil de massa molecular da proteína. No entanto, foram observadas diferenças no perfil de solubilidade e na taxa de diminuição da tensão interfacial, indicando que o processo de extração pode influenciar as funcionalidades da proteína. O efeito do aquecimento ôhmico (AO) na estrutura da proteína extraída pelo processo alcalino bem como alterações deste processo na formação dos coacervados também foram estudados. Modificações na estrutura secundária e terciária dos isolados proteicos submetidos ao AO em diferentes temperaturas, tempo e intensidade de campo elétrico foram avaliadas. Alterações significativas na estrutura secundária não foram observadas após o tratamento do IPL-EA com AO. As reduções na fluorescência do triptofano devido aos tratamentos indicam mudanças na estrutura terciária. A redução na fluorescência do triptofano foi também verificado no tratamento convencional. Esses resultados indicam que o processo de AO é capaz de modificar a proteína da lentilha, dependendo da temperatura, tempo de exposição e força do campo elétrico. As condições de formação de coacervados foram otimizadas em relação ao pH de formação, razão proteína:pectina e proporção biopolímeros: óleo. Tanto os coacervados produzidos com os isolados obtidos pelos diferentes métodos quantos o coacervados obtidos com a proteína tratada com AO foram caracterizados por espectrofotometria com transformada de Fourier (FTIR). Alta eficiência de encapsulação (acima de 90%) foi observada para todas as proporções biopolímeros: óleo, sendo que a proporção 1:1 foi significativamente superior (p<0,05). Por fim, os coacervados complexos obtidos usando IPL-EZ, IPL-US e IPL-EA tratado com AO com alta intensidade de campo elétrico indicaram o envolvimento de outros grupos funcionais que não participaram na coacervação utilizando o IPL-EA. A associação de pré-tratamentos (ultrassom e enzimas) à extração alcalina indicou pouca influência no rendimento proteico, mas promoveu diferenças na solubilidade e tensão interfacial entre os isolados produzidos. Já as alterações estruturais na proteína de lentilha pelo AO mostram-se dependentes da temperatura, tempo de exposição e intensidade de campo elétrico. Por fim, os grupos funcionais envolvidos na formação dos coacervados mostraram-se dependentes do tipo de tratamento aplicado ao IPL-EA (AU)

• Processo FAPESP: 18/16456-7 - Coacervação complexa utilizando proteína de lentilha obtida por diferentes métodos de extração
• Beneficiário: Cristiane Grella Miranda
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Mestrado