CV Lattes
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Universidade Federal do ABC (UFABC). Centro de Ciências Naturais e Humanas (CCNH) (Instituição Sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Possui graduação em Ciências Biológicas - Bacharelado pela Universidade Federal de Alfenas - UNIFAL/MG; Mestrado e Doutorado em Ciências: medicamentos e cosméticos pela USP de Ribeirão Preto (FCFRP/USP). Atualmente é Professor Adjunto da Universidade Federal do ABC / UFABC vinculado ao Centro de Ciências Naturais e Humanas (CCNH) e orientador credenciado ao Programa de Pós-Graduação em Biotecnociência (UFABC). Além disso, está como Vice-Coordenador e membro do Núcleo Docente Estruturante (NDE) do Curso de Bacharelado em Biotecnologia da UFABC. Tem experiência na área de Microbiologia industrial e Aplicada, com ênfase em: Tecnologia de Fermentação, Enzimologia Industrial (Produção, Purificação, Caracterização, Imobilização e aplicação industrial de Enzimas), Atividade Antimicrobiana, Valorização de Resíduos Agroindustriais e Biotecnologia Farmacêutica - aplicação de biomoléculas de interesse industrial e bioprocessos em geral. Além disso, possui experiência na operação e otimização de parâmetros operacionais de processos farmacêuticos desenvolvidos em equipamentos de secagem do tipo spray dryers, leito fluidizados e leito de jorros. Investiga também o comportamento e estabilidade de enzimas desidratadas nesses tipos de secadores. Atualmente realiza pesquisas relacionadas com a produção de biomoléculas microbianas com alto valor agregado como a produção do biofármaco L-asparaginase usado no tratamento de Leucemia Linfóide Aguda Infantil. (Fonte: Currículo Lattes)
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Os medicamentos utilizados no tratamento de leucemia, como o elspar® e erwinase®, utilizam L-asparaginase de origem procariótica e a principal desvantagem de seu uso são as reações de hipersensibilidade, muitas vezes fatais. A utilização de L-asparaginase de origem eucariótica (leveduras e fungos filamentosos) pode apresentar reações alérgicas de menor intensidade em função de propriedade…
Enzimas são proteínas dotadas de atividade catalítica, com ação em condições amenas de temperatura e pressão. Entretanto, apesar de serem conhecidas milhares de enzimas com diversas atividades, somente algumas são empregadas como catalisadores em processos industriais. Esta carência de processos enzimáticos em escala industrial é o resultado da escassez de estudos que dêem soluções à prob…
As lipases são enzimas de potencial industrial crescente que catalisam a hidrólise de triacilgliceróis na interface óleo-água. Essa reação é reversível e as enzimas também podem catalisar a síntese de ésteres e a transesteríficação em condições de baixa atividade de água. São consideradas, atualmente, como ferramentas químicas devido à sua habilidade de acelerar vários tipos de reações si…
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