CV Lattes
ResearcherID
Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de Biologia (IB) (Instituição Sede da última proposta de pesquisa) País de origem: Brasil
Possui bacharelado em química pela Universidade Federal de São Carlos (UFSCar, 2009), mestrado em química orgânica pela Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP, 2012) e doutorado em ciências pela Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP, 2016). Realizou estágio de doutorado-sanduíche na University of California, San Franciso (UCSF, EUA, Maio/2015-Dezembro/2015), pós-doutorado no Laboratório de Neuroproteômica no Instituto de Biologia, UNICAMP, atuando em projetos de identificação de interações proteicas de proteínas envolvidas em esquizofrenia, e pós-doutorado na University of Washington. Possui experiência em espectrometria de massas, atuando principalmente nos temas: proteômica estrutural, cross-linking, troca de hidrogênio e deutério, interações proteicas. (Fonte: Currículo Lattes)
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A esquizofrenia consiste de uma desordem psiquiátrica crônica incurável que afeta aproximadamente 1% da população mundial. Consiste de uma doença multifatorial envolvendo fatores genéticos e ambientais. Os mecanismos moleculares envolvidos nessa patologia ainda não são totalmente compreendidos, e por isso diversas metodologias como GWAS, transcriptoma e proteômica tem sido empregado para …
O estudo das estruturas e conformações de proteínas e complexos proteicos é de fundamental importância em bioquímica, uma vez que a maior parte dos processos bioquímicos é regulada por tais macromoléculas, interligadas por extensas redes de interação.A ligação cruzada acoplada à espectrometria de massas (MS) é uma técnica que permite a caracterização estrutural de proteínas e complexos pr…
Interações entre proteínas constituem o principal mecanismo de comunicação e sinalização celular, havendo um grande interesse em se estudar e entender as interações proteína/proteína que levam a formação de complexos protéicos. Tradicionalmente, as técnicas de difração de raios-X e ressonância magnética nuclear são as técnicas de escolha para estes estudos, mas algumas de suas limitações …
Ligação cruzada acoplada a espectrometria de massas (XLMS) é uma ótima ferramenta para estudar interações proteína-proteína. Nessa metodologia, complexos proteicos são reagidos com agentes de ligação cruzada in vitro, seguido da identificação dos peptídeos ligados por espectrometria de massas. Embora essa metodologia tenha sido aplicada com sucesso para caracterização de complexos proteic…
A ligação cruzada acoplada à espectrometria de massas (MS) é uma das principais técnicas que permite a caracterização estrutural de proteínas e complexos proteicos para proteínas que não são passíveis de serem analisadas por técnicas de alta resolução. O nosso laboratório tem se especializado e atuado com sucesso no desenvolvimento e aplicação desta técnica em proteínas e complexos isolad…
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