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Luis Eduardo Soares Netto

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Universidade de São Paulo (USP). Instituto de Química (IQ)  (Instituição-sede da última proposta de pesquisa)
País de origem: Brasil

É graduado e licenciado em Ciências Biológicas pela Universidade de São Paulo (1986) e doutorado em Ciências Biológicas (Bioquímica) pela Universidade de São Paulo (1992) sob orientação da Dra. Ohara Augusto. Realizou programa de pós-doutorado no NIH em colaboração com o Dr. Earl Stadtman. Atualmente é professor titular junto ao Departamento de Genética e Biologia Evolutiva do Instituto de Biociências da Universidade de São Paulo. Tem interesse no estudo dos mecanismos pelos quais células se defendem contra os efeitos tóxicos de radicais livres e espécies correlatas, com ênfase a uma classe de proteínas denominadas peroxirredoxinas, que inclui tiorredoxinas peroxidases. Portanto, suas linhas de pesquisa estão focadas com a química e biologia redox de tióis como tiorredoxinas, glutarredoxina, peroxirredoxinas e glutationa. Saccharomyces cerevisiae tem sido utilizado como modelo de estudo. Os mecanismos de defesa antioxidante de bactérias patogênicas especialmente Xylella fastidiosa, e Chromobacterium violaceum e Pseudomonas aeruginosa também têm sido estudada, tendo sido caracterizada pela primeira vez o papel de uma nova classe de enzimas antioxidantes, denominadas Ohr (?Organic Hydroperoxide Resistance protein). Essas enzimas são centrais na resposta de bacterias a estresses induzidos por peróxidos derivados de ácido graxo e peroxinitrito. Como animais e plantas geram oxidantes na tentativa de inibir a infecção por patógenos, Ohr podem ter papel importante na patogenicidade de bactérias. Dessa forma, também realiza análises de estruturas de proteínas antioxidantes como Ohr, tendo até o momento depositado coordenadas no Protein Data Bank referentes a oito estruturas proteicas. É membro do comitê gestor do CEPID Redoxoma (http://redoxoma.iq.usp.br/redoxoma/); do conselho consultivo da Society for Free Radical Biology and Medicine (http://www.sfrbm.org/pdf/SFRBM2013OrgChart.pdf) e editor academico da Plos One. (Fonte: Currículo Lattes)

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*Quantidades atualizadas em 18/05/2019
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Palavras-chave utilizadas pelo pesquisador
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(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)

Publicações14
Citações194
Cit./Artigo13,9
Dados do Web of Science

CUSSIOL, JOSE R. R.; ALEGRIA, THIAGO G. P.; SZWEDA, LUKE I.; NETTO, LUIS E. S.. Ohr (Organic Hydroperoxide Resistance Protein) Possesses a Previously Undescribed Activity, Lipoyl-dependent Peroxidase. Journal of Biological Chemistry, v. 285, n. 29, p. 21943-21950, . Citações Web of Science: 34. (07/58147-6)

DA SILVA NETO, JOSE F.; NEGRETTO, CAROLINE C.; NETTO, LUIS E. S.. Analysis of the Organic Hydroperoxide Response of Chromobacterium violaceum Reveals That OhrR Is a Cys-Based Redox Sensor Regulated by Thioredoxin. PLoS One, v. 7, n. 10, . Citações Web of Science: 17. (07/58147-6, 08/57721-3)

TAIRUM, CARLOS A.; DE OLIVEIRA, MARCOS A.; HORTA, BRUNO B.; ZARA, FERNANDO J.; NETTO, LUIS E. S.. Disulfide Biochemistry in 2-Cys Peroxiredoxin: Requirement of Glu50 and Arg146 for the Reduction of Yeast Tsa1 by Thioredoxin. Journal of Molecular Biology, v. 424, n. 1-2, p. 28-41, . Citações Web of Science: 23. (07/50930-3, 07/58147-6, 08/57721-3)

MEIRELES, DIOGO DE ABREU; PIRES ALEGRIA, THIAGO GERONIMO; ALVES, SIMONE VIDIGAL; ROCHA ARANTES, CARLA RANI; SOARES NETTO, LUIS EDUARDO. A 14.7 kDa Protein from Francisella tularensis subsp novicida (Named FTN_1133), Involved in the Response to Oxidative Stress Induced by Organic Peroxides, Is Not Endowed with Thiol-Dependent Peroxidase Activity. PLoS One, v. 9, n. 6, . Citações Web of Science: 5. (13/07937-8, 12/21722-1, 07/58147-6)

MEIRELES, A.; DOMINGOS, R. M.; GAIARSA, J. W.; RAGNONI, E. G.; BANNITZ-FERNANDES, R.; DA SILVA NETO, J. F.; DE SOUZA, R. F.; NETTO, L. E. S.. Functional and evolutionary characterization of Ohr proteins in eukaryotes reveals many active homologs among pathogenic fungi. REDOX BIOLOGY, v. 12, p. 600-609, . Citações Web of Science: 3. (13/07937-8, 12/21722-1)

SANTOS, CARLA SANTANA; BANNITZ-FERNANDES, RENATA; LIMA, ALEX S.; TAIRUM, CARLOS A.; MALAVAZI, IRAN; NETTO, LUIS E. S.; BERTOTTI, MAURO. Monitoring H2O2 inside Aspergillus fumigatus with an Integrated Microelectrode: The Role of Peroxiredoxin Protein Prx1. Analytical Chemistry, v. 90, n. 4, p. 2587-2593, . Citações Web of Science: 3. (13/14955-2, 14/22396-6, 15/20776-9, 15/02095-4)

PREVIATO-MELLO, MARISTELA; MEIRELES, DIOGO DE ABREU; SOARES NETTO, LUIS EDUARDO; DA SILVA NETO, JOSE FREIRE. Global Transcriptional Response to Organic Hydroperoxide and the Role of OhrR in the Control of Virulence Traits in Chromobacterium violaceum. Infection and Immunity, v. 85, n. 8, . Citações Web of Science: 5. (12/20435-9, 12/21722-1, 13/25745-9)

GOMES, FERNANDO; PALMA, FLAVIO ROMERO; BARROS, MARIO H.; TSUCHIDA, EDUARDO T.; TURANO, HELENA G.; ALEGRIA, THIAGO G. P.; DEMASI, MARILENE; NETTO, LUIS E. S.. Proteolytic cleavage by the inner membrane peptidase (IMP) complex or Oct1 peptidase controls the localization of the yeast peroxiredoxin Prx1 to distinct mitochondrial compartments. Journal of Biological Chemistry, v. 292, n. 41, p. 17011-17024, . Citações Web of Science: 4. (13/07937-8, 12/21722-1, 08/07971-3)

PICCIRILLO, ERIKA; ALEGRIA, THIAGO G. P.; DISCOLA, KAREN F.; CUSSIOL, JOSE A. R. R.; DOMINGOS, RENATO M.; DE OLIVEIRA, MARCOS A.; DE REZENDE, LEANDRO; NETTO, LUIS E. S.; AMARAL, ANTONIA T-DO. Structural insights on the efficient catalysis of hydroperoxide reduction by Ohr: Crystallographic and molecular dynamics approaches. PLoS One, v. 13, n. 5, . Citações Web of Science: 1. (14/01614-5, 13/07937-8, 08/07971-3, 12/06633-2, 09/12885-1, 05/50056-6, 16/12392-9)

ALEGRIA, THIAGO G. P.; MEIRELES, DIOGO A.; CUSSIOL, JOSE R. R.; HUGO, MARTIN; TRUJILLO, MADIA; DE OLIVEIRA, MARCOS ANTONIO; MIYAMOTO, SAYURI; QUEIROZ, RAPHAEL F.; VALADARES, NAPOLEAO FONSECA; GARRATT, RICHARD C.; et al. Ohr plays a central role in bacterial responses against fatty acid hydroperoxides and peroxynitrite. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, v. 114, n. 2, p. E132-E141, . Citações Web of Science: 16. (13/07937-8, 12/21722-1, 08/07971-3)

MALVEZZI, ALBERTO; HIGA, PATRICIA M.; AMARAL, ANTONIA T. -DO; SILVA, GUSTAVO M.; GOZZO, FABIO C.; FERRO, EMER S.; CASTRO, LEANDRO M.; DE REZENDE, LEANDRO; MONTEIRO, GISELE; DEMASI, MARILENE. The Cysteine-Rich Protein Thimet Oligopeptidase as a Model of the Structural Requirements for S-glutathiolation and Oxidative Oligomerization. PLoS One, v. 7, n. 6, . Citações Web of Science: 8. (08/06731-9, 07/58147-6)

SILVA, GUSTAVO M.; NETTO, LUIS E. S.; SIMOES, VANESSA; SANTOS, LUIZ F. A.; GOZZO, FABIO C.; DEMASI, MARCOS A. A.; OLIVEIRA, CRISTIANO L. P.; BICEV, RENATA N.; KLITZKE, CLECIO F.; SOGAYAR, MARI C.; et al. Redox Control of 20S Proteasome Gating. Antioxidants & Redox Signaling, v. 16, n. 11, p. 1183-1194, . Citações Web of Science: 42. (08/06731-9, 07/58147-6)

BANNITZ-FERNANDES, RENATA; ALEIXO-SILVA, ROGERIO; SILVA, JOAO PAULO; DODIA, CHANDRA; VAZQUEZ-MEDINA, JOSE PABLO; TAO, JIAN-QIN; FISHER, ARON; NETTO, LUIS. Non-Mammalian Prdx6 Enzymes (Proteins with 1-Cys Prdx Mechanism) Display PLA(2) Activity Similar to the Human Orthologue. ANTIOXIDANTS, v. 8, n. 3, . Citações Web of Science: 0. (16/12248-5, 13/07937-8)

SOARES NETTO, L. E.; MEDRANO, F. J.; RIBEIRO, J. A.; BARBOSA, G.; ALVES, S. V.; CUSSIOL, J. R. R.; GUIMARÃES, B. G.; OLIVEIRA, M. A. DE. Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of an oxidized state of Ohr from Xylella fastidiosa. ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY, v. 60, n. 2, p. 337-339, . (01/07539-5)

OLIVEIRA, MARCOS A.; DISCOLA, KAREN F.; ALVES, SIMONE V.; MEDRANO, FRANCISCO J.; GUIMARAES, BEATRIZ G.; NETTO, LUIS E. S.. Insights into the Specificity of Thioredoxin Reductase-Thioredoxin Interactions. A Structural and Functional Investigation of the Yeast Thioredoxin System. BIOCHEMISTRY, v. 49, n. 15, p. 3317-3326, . Citações Web of Science: 33. (07/50930-3, 07/58147-6)

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