Estudo das zeínas beta e gama por espectroscopia no infravermelho com transformada de Fourier e por ressonância magnética nuclear

Resumo

As proteínas do milho correspondem à aproximadamente 10% da massa seca dos grãos, o amido corresponde de 70 a 80%, os açúcares solúveis de 1 a 4% e o óleo de 3 a 6% (1]. Uma das características das zeínas (proteínas de reserva do milho), como de todas as prolaminas de cereais, é o fato de serem ricas em prolina e glutamina e pobres em aminoácidos essenciais como lisina e triptofano. Devido a essa deficiência, várias tentativas têm sido feitas para inserir aminoácidos essenciais nas sequências dessas proteínas. Assim o conhecimento de como essas proteínas são depositadas nos grãos e das suas estruturas tridimensionais são de grande importância [1-6]. As zeínas totais (extraídas com álcool e agente redutor de pontes de dissulfeto) são compostas de um grande número de proteínas que têm sido caracterizadas principalmente por eletroforese (SDS/PAGE)[1-3,5-6]. No gel são identificadas 6 bandas relativas a 10000, 140000, 16000, 19000, 22000 e 28000 Da [1,5-8]. Pela nomenclatura de Esen as zeínas são classificadas em 4 grupos (α, β, γ e δ) [1,5-7]. Neste trabalho pretende-se estudar as estruturas das zeínas β e γ tanto dentro dos corpos proteicos quanto após purificação, com o auxílio da espectroscopia no infravermelho com transformada de Fourier (IV). Estudar com ressonância magnética nuclear (RMN) de 13C, usando ácido oleico enriquecido em 99% de 13C no carbono da carboxila, se essas proteínas se ligam à ácidos graxos. (AU)