| Processo: | 16/01528-7 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado |
| Data de Início da vigência: | 02 de maio de 2016 |
| Data de Término da vigência: | 01 de agosto de 2016 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica |
| Pesquisador responsável: | Adriana Franco Paes Leme |
| Beneficiário: | Rute Alves Pereira e Costa |
| Supervisor: | Steven Gygi |
| Instituição Sede: | Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM). Campinas , SP, Brasil |
| Instituição Anfitriã: | Harvard University, Boston, Estados Unidos |
| Vinculado à bolsa: | 14/06485-9 - Investigação do mecanismo de regulação da metaloproteinase ADAM17 pela interação com Trx-1, BP.PD |
| Assunto(s): | Espectrometria de massas |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Adam17 | iodoTMT | Tmt | Trx-1 | Espectrometria de massas |
Resumo ADAM17 é uma metaloproteinase da membrana que tem a função principal de modular eventos de sinalização da superfície celular através da libertação ectodomínios de proteínas de superfície tornando-os solúveis para interagir com receptores celulares. O sistema tiorredoxina é o maior sistema dissulfeto redutase, essencial para a síntese de DNA e defesa contra estresse oxidativo. Vários estudos mostram a modulação da atividade de ADAM17 e nosso grupo identificou Trx-1 como parceiro de interação de ADAM17. Uma das nossas descobertas mais recentes é que ADAM17 favorece a forma monomérica da Trx-1 e isso parece estar associado com sua atividade. A constante e crescente necessidade por métodos de medidas de quantidades relativas de proteínas, permitiu a introdução de diferentes estratégias que envolvem marcação isotópica como iodoTMT e TMT. Os reagentes iodoTMT são um conjunto isobárico (massa e estrutura) e isômeros que são covalentemente iodoacetil-ativados, marcados irreversivelmente para grupos sulfidril (-SH). Semelhante à iodoacetamida, os reagentes iodoTMT reagem especificamente com cisteínas reduzidas em peptídeos e proteínas a serem diferenciados por espectrometria de massa, possibilitando a quantificação da abundância relativa de modificações de cisteínas, tais como a S-nitrosilação, oxidação e pontes dissulfeto, em células de cultura tratadas com diferentes condições. A marcação isobárica, como TMT, é acessada através de tags que são idênticas em massa, de modo que todos os peptídeos derivatizados são isobáricos e cromatograficamente indistinguíveis, obtendo-se um único pico no espectro de massa para ambas as amostras (controles e tratadas). No entanto, a abundância relativa dos peptídeos marcados isobaricamente é revelada quando a porção do fragmento do íon repórter com massas diferentes é liberada no MS/MS. O TMT contém grupos reativo, normalizador e repórter. Como um dos nossos resultados é de que a forma monomérica de Trx-1 por ADAM17 parece estar associada à atividade de Trx-1, o objetivo deste projeto é analisar o estado redox de cisteínas totais em lisado celular por iodoTMT e a expressão de proteína total por TMT com Trx-1 e o domínio citoplasmático mutante e wild type de ADAM17. | |
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