| Processo: | 18/22138-8 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado |
| Data de Início da vigência: | 18 de março de 2019 |
| Data de Término da vigência: | 13 de março de 2020 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica |
| Pesquisador responsável: | Mário Tyago Murakami |
| Beneficiário: | Mariana Abrahão Bueno de Morais |
| Supervisor: | Carme Rovira Virgili |
| Instituição Sede: | Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM). Campinas , SP, Brasil |
| Instituição Anfitriã: | Universitat de Barcelona (UB), Espanha |
| Vinculado à bolsa: | 16/19995-0 - Análise da diversidade estrutural e funcional das enzimas pertencentes à família GH43 em Xanthomonas axonopodis pv. citri: implicações biológicas e possíveis aplicações biotecnológicas, BP.PD |
| Assunto(s): | Catálise |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Active site | carbohydrate-active enzymes | Catalysis | molecular mechanics | Quantum mechanical | Dinâmica molecular, análise mecanística |
Resumo As hidrolases glicosídicas da família 43 (GH43) atuam na degradação de polissacarídeos chave que constituem a hemicelulose, como xilana e arabinana. No entanto, apesar desta família ter uma forte correlação com a desconstrução da parede celular de plantas e ser onipresente em organismos especializados em maceração de biomassa, ela é ainda pouco explorada. A família GH43 é poliespecífica, sendo dividida em 37 subfamílias e há muitos detalhes mecanísticos que permanecem desconhecidos, como, por exemplo o papel do íon cálcio e a maneira como ele influencia a catálise de alguns membros de GH43. Em Xanthomonas citri pv citri (Xac), agente causador do cancro cítrico, foram identificados múltiplos genes de GH43, sugerindo a existência de divergência funcional e papéis biológicos distintos dessa enzimas. Durante o pós-doutorado ao qual este projeto BEPE está vinculado, resolvemos, por cristalofrafia de raios-X, diferentes estruturas das enzimas GH43 de Xac, sendo que uma delas é fortemente influenciada pelo íon cálcio. Para acessar a base mecanística da importância da ligação de metais em enzimas, os métodos computacionais têm se mostrado uma ferramenta valiosa, especialmente usando a abordagem de mecânica quântica / mecânica molecular (QM / MM), já que esta metodologia tem a capacidade de descrever e prever processos químicos em ambientes complexos. Neste projeto, nosso objetivo é utilizar tais métodos para entender o papel do íon cálcio na catálise GH43. É importante destacar a aplicação bem-sucedida de simulações de QM / MM para revelar detalhes mecanísticos de enzimas ativas de carboidratos (CAZymes) pelo grupo da Prof. Carme Rovira, que tem produzido artigos de alto impacto em colaboração com outros renomados pesquisadores, sendo uma referência internacional neste campo. Portanto, esta BEPE permitirá o ganho de conhecimento em uma ferramenta valiosa para o estudo de hidrolases glicosídicas e contribuirá tanto para o desenvolvimento de Pós-Doutorado quanto para o Projeto Temático ao qual esta solicitação está vinculada. | |
| Matéria(s) publicada(s) na Agência FAPESP sobre a bolsa: | |
| Mais itensMenos itens | |
| TITULO | |
| Matéria(s) publicada(s) em Outras Mídias ( ): | |
| Mais itensMenos itens | |
| VEICULO: TITULO (DATA) | |
| VEICULO: TITULO (DATA) | |