Caracterização do papel de Nop17, membro do complexo R2TP, no sistema de montagem de proteínas Fe-S citosólicas (CIA) em Saccharomyces cerevisiae

Resumo

O complexo co-chaperona R2TP (Rvb1, Rvb2, Tah1 e Pih1/Nop17) é evolutivamente conservado e media a interação da chaperona Hsp90 com proteínas e complexos alvo. R2TP-Hsp90 assiste à maturação de diversos complexos proteicos, como snoRNPs de box C/D, snRNP U4 e U5 e RNA polimerase II. Nop17 possui papel central no complexo por atuar na coesão estrutural de R2TP-Hsp90 e na identificação de substratos alvo. O domínio PIH1 de Nop17 reconhece e liga o motivo DpSDD em proteínas alvo de Hsp90. Desse modo, proteínas que interagem com Nop17 são potenciais alvo de ação de R2TP e Hsp90. A interação de Nop17 com Dre2 foi verificada em nosso laboratório, mas ainda não descrita na literatura. Dre2 é uma proteína que participa do processo de biogênese de proteínas com cluster Fe-S citosólicas e nucleares. O fato de Dre2 apresentar motivo DSDD, levanta a hipótese de que a fosforilação desse motivo seja importante para sua interação com Nop17. Como Dre2 participa do sistema CIA (Cytosolic Iron-Sulfur Protein Assembly), sua interação com Nop17 traz a possibilidade do envolvimento de R2TP-Hsp90 nesse sistema. Neste projeto é proposta a caracterização funcional da interação entre Nop17 e Dre2. (AU)