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Proteína Dissulfeto Isomerase-A1 (PDIA1) citosólica: um novo mecanismo tiol-redox de sinalização celular

Processo: 19/03617-5
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Data de Início da vigência: 01 de setembro de 2019
Data de Término da vigência: 31 de agosto de 2024
Área de conhecimento:Ciências da Saúde - Medicina - Clínica Médica
Pesquisador responsável:Francisco Rafael Martins Laurindo
Beneficiário:Percíllia Victória Santos de Oliveira
Instituição Sede: Instituto do Coração Professor Euryclides de Jesus Zerbini (INCOR). Hospital das Clínicas da Faculdade de Medicina da USP (HCFMUSP). Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). São Paulo , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:13/07937-8 - Redoxoma, AP.CEPID
Bolsa(s) vinculada(s):20/03193-8 - Testando a dinâmica de translocação da PDIA1 para o citosol, BE.EP.PD
Assunto(s):Citosol   Sinalização redox
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:citosol | proteína dissulfeto isomerase | sinalização redox | Fisiologia Celular Redox

Resumo

A Proteína Dissulfeto Isomerase-A1 (PDIA1) é uma chaperona tiol-oxidorredutase cujo efeito canônico relaciona-se à introdução de pontes dissulfeto em proteínas nascentes no retículo endoplasmático (RE), sendo essencial para proteostase. Um outro pool quantitativamente menor de PDIA1, na superfície celular e meio extracelular, tem sido intensamente estudado quanto à modulação tiol-redox da trombose, remodelamento vascular e mecanoadaptação. Nosso grupo tem descrito efeitos fisiológicos da PDIA1 em vias redox, por exemplo convergência com NADPH oxidases e interação com citoesqueleto e proteínas citosólicas. Neste contexto, temos consolidado o novo conceito de um possível pool citosólico de PDIA1 associado a peculiares efeitos na modulação redox do citoesqueleto e mecano-sinalização. No entanto, a existência deste pool citosólico de PDIA1, bem como de outras tiol-isomerases da família, permanece discutível. A pergunta geral deste projeto está centrada na hipótese que existe um consistente pool citosólico da PDIA1 capaz de interagir de modo dependente de vias tiol-redox com potenciais substratos importantes ao remodelamento e organização da arquitetura celular, principalmente proteínas-alvo do citoesqueleto. Os objetivos específicos são: 1) Caracterizar em detalhes a localização e o estado redox da PDIA1 no citosol; 2) Investigar a possível rota de acesso da PDIA1 para o citosol; 3) Investigar possíveis substratos modulados por vias tiol-redox da PDIA1 citosólica. O objetivo 2 envolve uma BEPE já programada. Estes resultados podem ter implicações importantes em sedimentar um novo conceito: o papel da PDIA1 intracelular como uma proteína adaptadora ou organizadora de processos redox localizados e substrato-específicos, ainda não descritos, relacionados à regulação redox do citoesqueleto e alvos relacionados. Estes dados poderão ainda gerar novas ferramentas de estudo e identificar novas interações moleculares como alvos terapêuticos potenciais.

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Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
TANAKA, LEONARDO Y.; OLIVEIRA, PERCILLIA V. S.; LAURINDO, FRANCISCO R. M.. Peri/Epicellular Thiol Oxidoreductases as Mediators of Extracellular Redox Signaling. Antioxidants & Redox Signaling, v. 33, n. 4, . (18/07230-5, 13/07937-8, 19/03617-5)