Envolvimento de grupos sulfidrílicos de hemoglobina na proteção do eritrócito contra agentes oxidantes

Resumo

Várias espécies de répteis e em especial as tartarugas apresentam multiplicidade de hemoglobinas. A origem desta heterogeneidade de hemoglobinas tem origem primeiramente na pela presença de mais de 2 tipos de cadeias de globinas; no entanto algumas hemoglobinas apresentam na sua estrutura, características que levam à formação de pontes de dissulfeto entre hemoglobinas ou entre hemoglobinas e tióis não protéicos. Alguns autores têm relacionado a presença de grupos tióis reativos (capazes de formar pontes de dissulfeto) na hemoglobina e a resistência a hipóxia do animal. Sabendo-se que a glutationa é um tripeptídeo que apresenta um grupo tiol livre na sua estrutura e que realiza papel de proteger as células do ataque de espécies oxidantes, foi a seguinte pergunta: por que o tiol livre da hemoglobina não poderia participar da proteção celular como um mecanismo adicional? Resultados prévios mostraram que hemoglobinas com grupos tióis bloqueados pela reação com glutationa formando dissulfeto misto ou pela polimerização da hemoglobina induzida pelo tratamento com diamida, não apresentam alterações significativas das propriedades funcionais. A cinética de oxidação do heme por agente oxidante (t-butil hidroperoxido) também não foi alterada significantemente nos polímeros. Então com a finalidade de estabelecer uma relação entre a presença de tiol livre na hemoglobina e a capacidade antioxidante na célula, estudaremos 2 espécies de jabutí, 1 que apresenta tiol livre na hemoglobina (G. carbonaria) e 1 que não apresenta tiol livre na hemoglobina (G. denticulata). Estas 2 espécies serão comparadas quanto ao sistema antioxidante (enzimas e GSH) e as respectivas hemoglobinas serão comparadas quanto ao nível de inibição da peroxidação lipídica. (AU)