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(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

Comparative Proteomic Analysis of Lysine Acetylation in Trypanosomes

Texto completo
Autor(es):
Moretti, Nilmar Silvio [1, 2] ; Cestari, Igor [1] ; Anupama, Atashi [1] ; Stuart, Ken [1] ; Schenkman, Sergio [2]
Número total de Autores: 5
Afiliação do(s) autor(es):
[1] Ctr Infect Dis Res, 307 Westlake Ave North, Suite 500, Seattle, WA 98109 - USA
[2] Univ Fed Sao Paulo, Escola Paulista Med, Dept Microbiol Imunol & Parasitol, R Pedro de Toledo 669 L6A, BR-04039032 Sao Paulo, SP - Brazil
Número total de Afiliações: 2
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: JOURNAL OF PROTEOME RESEARCH; v. 17, n. 1, p. 374-385, JAN 2018.
Citações Web of Science: 4
Resumo

Protein acetylation is a post-translational modification regulating diverse cellular processes. By using proteomic approaches, we identified N-terminal and epsilon-lysine acetylated proteins in Trypanosoma cruzi and Trypanosoma brucei, which are protozoan parasites that cause significant human and animal diseases. We detected 288 lysine acetylation sites in 210 proteins of procyclic form, an insect stage of T. brucei, and 380 acetylation sites in 285 proteins in the form of the parasite that replicates in mammalian bloodstream. In T. cruzi insect proliferative form we found 389 epsilon-lysine-acetylated sites in 235 proteins. Notably, we found distinct acetylation profiles according to the developmental stage and species, with only 44 common proteins between T. brucei stages and 18 in common between the two species. While K-ac proteins from T. cruzi are enriched in enzymes involved in oxidation/reduction balance, required for the parasite survival in the host, in T. brucei, most K-ac proteins are enriched in metabolic processes, essential for its adaptation in its hosts. We also identified in both parasites a quite variable N-terminal acetylation sites. Our results suggest that protein acetylation is involved in differential regulation of multiple cellular processes in Trypanosomes, contributing to our understanding of the essential mechanisms for parasite infection and survival. (AU)

Processo FAPESP: 12/09403-8 - Estudo do papel das modificações de cromatina nos mecanismos de reparo de dano no DNA e controle da transcrição em Trypanosoma
Beneficiário:Nilmar Silvio Moretti
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Processo FAPESP: 11/51973-3 - Mecanismo de sinalização celular de Trypanosoma em resposta a alterações nutricionais e agentes genotóxicos
Beneficiário:Sergio Schenkman
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Temático
Processo FAPESP: 15/22031-0 - Sinalização celular em Trypanosoma durante a interação do parasita com o hospedeiro
Beneficiário:Sergio Schenkman
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Temático
Processo FAPESP: 13/20074-9 - Estudo dos níveis de acetilação protéica em Trypanosoma cruzi
Beneficiário:Nilmar Silvio Moretti
Linha de fomento: Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado