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(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

Plant pathogenesis-related proteins of the cacao fungal pathogen Moniliophthora perniciosa differ in their lipid-binding specificities

Texto completo
Autor(es):
Darwiche, Rabih [1] ; El Atab, Ola [1] ; Baroni, Renata M. [2, 3] ; Teixeira, Paulo J. P. L. [2] ; Mondego, Jorge M. C. [3] ; Pereira, Goncalo A. G. [2] ; Schneiter, Roger [1]
Número total de Autores: 7
Afiliação do(s) autor(es):
[1] Univ Fribourg, Div Biochem, Dept Biol, Chemin Musee 10, CH-1700 Fribourg - Switzerland
[2] Univ Estadual Campinas, Lab Genet & Expressao, BR-13083970 Campinas, SP - Brazil
[3] Inst Agron Campinas, BR-13083970 Campinas, SP - Brazil
Número total de Afiliações: 3
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: Journal of Biological Chemistry; v. 292, n. 50, p. 20558-20569, DEC 15 2017.
Citações Web of Science: 2
Resumo

Moniliophthora perniciosa is the causative agent of witches' broom disease, which devastates cacao cultures in South America. This pathogenic fungus infects meristematic tissues and derives nutrients from the plant apoplast during an unusually long-lasting biotrophic stage. To survive, the fungus produces proteins to suppress the plant immune response. Proteins of the PR-1 (pathogenesis-related 1)/CAP superfamily have been implicated in fungal virulence and immune suppression. The genome of M. perniciosa encodes 11 homologues of plant PR-1 proteins, designated MpPR-1 proteins, but their precise mode of action is poorly understood. In this study, we expressed MpPR-1 proteins in a yeast model lacking endogenous CAP proteins. We show that some members of the MpPR-1 family bind and promote secretion of sterols, whereas others bind and promote secretion of fatty acids. Lipid binding by purified MpPR-1 occurs with micromolar affinity and is saturable in vitro. Sterol binding by MpPR-1 requires the presence of a flexible loop region containing aromatic amino acids, the caveolin-binding motif. Remarkably, MpPR-1 family members that do not bind sterols can be converted to sterol binders by a single point mutation in the caveolin-binding motif. We discuss the possible implications of the lipid-binding activity of MpPR-1 family members with regard to the mode of action of these proteins during M. perniciosa infections. (AU)

Processo FAPESP: 10/51884-8 - SMOLBnet 2.0: estudos estruturais de proteínas chave para as doenças fúngicas do cacau vassoura-de-bruxa e monilíase: desenvolvimento de estratégias de controle e entendimento de modelos de patogenicidade
Beneficiário:Andre Luis Berteli Ambrosio
Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 12/07657-2 - Proteínas PR-1 e novos receptores do tipo quinase do cacaueiro (Theobroma cacao): avaliações de expressa gênica e busca por ligantes
Beneficiário:Jorge Maurício Costa Mondego
Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 09/50119-9 - Estudo integrado e comparativo de três doenças fúngicas do cacau: vassoura-de-bruxa, monilíase e mal do facão, visando à compreensão de mecanismos de patogenicidade para o desenvolvimento de estratégias de controle
Beneficiário:Gonçalo Amarante Guimarães Pereira
Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Temático