The yeast GRASP Grh1 displays a high polypeptide backbone mobility along with an amyloidogenic behavior

Autor(es)

Fontana, N. A. ^[1] ; Fonseca-Maldonado, R. ^{[1, 2]} ; Mendes, L. F. S. ^[1] ; Meleiro, L. P. ^[3] ; Costa-Filho, A. J. ^[1]

Afiliação do(s) autor(es)

^[1] Univ Sao Paulo, Dept Fis, Fac Filosofia Ciencias & Letras Ribeirao Preto, Ribeirao Preto, SP - Brazil

^[2] Inst Fed Ciencia & Tecnol Sao Paulo, Jacarei, SP - Brazil

^[3] Univ Sao Paulo, Dept Quim, Fac Filosofia Ciencias & Letras Ribeirao Preto, Ribeirao Preto, SP - Brazil

• Tipo de documento: Artigo Científico
• Fonte: SCIENTIFIC REPORTS; v. 8, OCT 24 2018.
• Citações Web of Science: 3

Resumo

GRASPs are proteins involved in cell processes that seem paradoxical: responsible for shaping the Golgi cisternae and involved in unconventional secretion mechanisms that bypass the Golgi. Despite its physiological relevance, there is still a considerable lack of studies on full-length GRASPs. Our group has previously reported an unexpected behavior of the full-length GRASP from the fungus C. neoformans: its intrinsically-disordered characteristic. Here, we generalize this finding by showing that it is also observed in the GRASP from S. cerevisae (Grh1), which strongly suggests it might be a general property within the GRASP family. Furthermore, Grh1 is also able to form amyloid-like fibrils either upon heating or when submitted to changes in the dielectric constant of its surroundings, a condition that is experienced by the protein when in close contact with membranes of cell compartments, such as the Golgi apparatus. Intrinsic disorder and fibril formation can thus be two structural properties exploited by GRASP during its functional cycle. (AU)

• Processo FAPESP: 15/18390-5 - Ressonância magnética eletrônica em biofísica molecular: novos e velhos olhares para novos e velhos problemas
• Beneficiário: Antonio José da Costa Filho
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Processo FAPESP: 16/09676-5 - Estudos de ressonância magnética nuclear da proteína de organização e compactação do Golgi (GRASP) de Cryptococcus neoformans
• Beneficiário: Luis Felipe Santos Mendes
• Modalidade de apoio: Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Doutorado Direto
• Processo FAPESP: 15/50366-7 - Resolving mechanistic details of peptide transport across membranes using crystallographic and non-crystallographic structural biology approaches
• Beneficiário: Antonio José da Costa Filho
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Processo FAPESP: 12/13309-7 - Estudos estruturais e funcionais da Proteína de Organização e Compactação do Golgi (GRASP) de Cryptococcus neoformans
• Beneficiário: Luis Felipe Santos Mendes
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto
• Processo FAPESP: 12/20367-3 - Estudos estruturais e funcionais da proteína de organização e compactação do Golgi (GRASP) de Cryptococcus neoformans
• Beneficiário: Antonio José da Costa Filho
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Processo FAPESP: 16/23863-2 - Interações moleculares da proteína de organização e compactação do Golgi (GRASP) de Saccharomyces cerevisiae
• Beneficiário: Natália Aparecida Fontana
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado Direto