Análises das isoformas de heparanase e da catepsina B em plasma de pacientes com carcinomas gastrointestinais: estudo transversal analítico

Autor(es):Mostrar menos -

Carina Mucciolo Melo ^[1] ; Clarice Silvia Taemi Origassa ^[2] ; Thérèse Rachell Theodoro ^[3] ; Leandro Luongo Matos ^[4] ; Thaís Aguilar Miranda ^[5] ; Camila Melo Accardo ^[6] ; Rodrigo Ippolito Bouças ^[7] ; Eloah Rabello Suarez ^[8] ; Madalena Maria Nunes Silva Pares ^[9] ; Daniel Reis Waisberg ^[10] ; Giovanna Canato Toloi ^[11] ; Helena Bonciani Nader ^[12] ; Jaques Waisberg ^[13] ; Maria Aparecida Silva Pinhal ^[14]

Afiliação do(s) autor(es):Mostrar menos -

^[1] Universidade Federal de São Paulo (Unifesp). Department of Biochemistry - Brasil

^[2] Universidade Federal de São Paulo (Unifesp). Department of Biochemistry - Brasil

^[3] Faculdade de Medicina do ABC (FMABC) - Brasil

^[4] Faculdade de Medicina do ABC (FMABC). Department of Biochemistry - Brasil

^[5] Universidade Federal de São Paulo (Unifesp). Department of Biochemistry - Brasil

^[6] Universidade Federal de São Paulo (Unifesp). Department of Biochemistry - Brasil

^[7] Universidade Federal de São Paulo (Unifesp). Department of Biochemistry - Brasil

^[8] Universidade Federal de São Paulo (Unifesp). Department of Biochemistry - Brasil

^[9] Associação Beneficente de Coleta de Sangue (Colsan) - Brasil

^[10] Universidade de São Paulo (USP). Surgery Department - Brasil

^[11] Faculdade de Medicina do ABC (FMABC) - Brasil

^[12] Universidade Federal de São Paulo (Unifesp). Department of Biochemistry - Brasil

^[13] Faculdade de Medicina do ABC (FMABC). Department of Surgery - Brasil

^[14] Faculdade de Medicina do ABC (FMABC). Department of Biochemistry - Brasil

• Tipo de documento: Artigo Científico
• Fonte: São Paulo Medical Journal; v. 133, n. 1, p. 28-35, 2014-10-28.

Resumo

CONTEXTO E OBJETIVO: A heparanase-1 degrada heparam sulfato e está relacionada à progressão de tumor. Apesar de a isoforma heparanase-2 não possuir atividade catalítica, parece ser importante para modular a atividade da heparanase-1. A catepsina B é uma proteinase envolvida na metástase de tumores. O objetivo deste estudo foi analisar a expressão das isoformas de heparanase e atividade da catepsina B em amostras de plasma de pacientes com carcinomas gastrointestinais, comparando-se com indivíduos saudáveis (grupo controle). TIPO DE ESTUDO E LOCAL: Este é um estudo transversal analítico. Foram coletadas amostras de sangue periférico, em hospital público brasileiro, de 21 pacientes com diagnóstico histopatológico de carcinoma gastrointestinal e 43 indivíduos saudáveis. As análises foram realizadas em duas faculdades de medicina brasileiras. MÉTODOS: As isoformas da heparanase foram identificadas e quantificadas em amostras de plasma por Western blot. As atividades enzimáticas de heparanase-1 e catepsina B foram também mensuradas. RESULTADOS: Os resultados demonstraram que as expressões das isoformas de heparanase foram significativamente maiores nas amostras de plasma de pacientes com carcinoma gastrointestinal em comparação com o grupo controle. A análise feita por regressão logística mostra que aumento na expressão de heparanase-1 e heparanase-2 é exclusivamente dependente da presença de tumor. Houve aumento significativo na atividade da heparanase-1 e catepsina B no plasma dos pacientes. CONCLUSÃO: A superexpressão de heparanase-1 e heparanase-2, bem como o aumento da atividade de heparanase-1 e catepsina B no plasma, está associada com o diagnóstico de carcinoma gastrointestinal. Tais achados dão suporte ao uso de ensaios não invasivos (amostras de plasma) como método auxiliar para o diagnóstico de tumores gastrointestinais. (AU)

• Processo FAPESP: 09/50061-0 - Heparanase e a transformação neoplásica
• Beneficiário: Maria Aparecida da Silva Pinhal
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Processo FAPESP: 11/18688-3 - Estudos moleculares da degeneração do disco intervertebral
• Beneficiário: Maria Aparecida da Silva Pinhal
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular