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(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

Exploring the Molecular Basis for Substrate Affinity and Structural Stability in Bacterial GH39 beta-Xylosidases

Texto completo
Autor(es):
de Morais, Mariana Abrahao Bueno [1] ; Polo, Carla Cristina [2] ; Domingues, Mariane Noronha [1] ; Persinoti, Gabriela Felix [1] ; Pirolla, Renan Augusto Siqueira [1] ; de Souza, Flavio Henrique Moreira [1] ; Correa, Jessica Batista de Lima [1] ; dos Santos, Camila Ramos [1] ; Murakami, Mario Tyago [1]
Número total de Autores: 9
Afiliação do(s) autor(es):
[1] Brazilian Ctr Res Energy & Mat, Brazilian Biorenewables Natl Lab, Campinas - Brazil
[2] Brazilian Ctr Res Energy & Mat, Brazilian Synchrotron Light Lab, Campinas - Brazil
Número total de Afiliações: 2
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: FRONTIERS IN BIOENGINEERING AND BIOTECHNOLOGY; v. 8, MAY 15 2020.
Citações Web of Science: 0
Resumo

The glycoside hydrolase family 39 (GH39) is a functionally expanding family with limited understanding about the molecular basis for substrate specificity and extremophilicity. In this work, we demonstrate the key role of the positive-subsite region in modulating substrate affinity and how the lack of a C-terminal extension impacts on oligomerization and structural stability of some GH39 members. The crystallographic and SAXS structures of a new GH39 member from the phytopathogen Xanthomonas citri support the importance of an extended C-terminal to promote oligomerization as a molecular strategy to enhance thermal stability. Comparative structural analysis along with site-directed mutagenesis showed that two residues located at the positive-subsite region, Lys166 and Asp167, are critical to substrate affinity and catalytic performance, by inducing local changes in the active site for substrate binding. These findings expand the molecular understanding of the mechanisms involved in substrate recognition and structural stability of the GH39 family, which might be instrumental for biological insights, rational enzyme engineering and utilization in biorefineries. (AU)

Processo FAPESP: 16/19995-0 - Análise da diversidade estrutural e funcional das enzimas pertencentes à família GH43 em Xanthomonas axonopodis pv. citri: implicações biológicas e possíveis aplicações biotecnológicas
Beneficiário:Mariana Abrahão Bueno de Morais
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Processo FAPESP: 13/24622-0 - Elucidação da base mecanística da família GH62 presente em organismos especializados em degradação de biomassa vegetal
Beneficiário:Flavio Henrique Moreira de Souza
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Processo FAPESP: 15/26982-0 - Explorando novas estratégias para a despolimerização de polissacarídeos da parede celular vegetal: da estrutura, função e desenho racional de hidrolases glicosídicas às implicações biológicas e potenciais aplicações biotecnológicas
Beneficiário:Mário Tyago Murakami
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Temático