Enhanced hydrolytic efficiency of an engineered CBM11-glucanase enzyme chimera against barley beta-D-glucan extracts

Autor(es)

Furtado, Gilvan Pessoa ^[1] ; Carli, Sibeli ^[2] ; Meleiro, Luana Parras ^[2] ; Santos Salgado, Jose Carlos ^[2] ; Ward, Richard John ^[2]

Afiliação do(s) autor(es)

^[1] Fundacao Oswaldo Cruz Fiocruz Ceara, Rua Sao Jose S-N, Eusebio, Ceara - Brazil

^[2] Univ Sao Paulo, Fac Filosofia Ciencias & Letras Ribeirao Preto, Dept Quim, Ave Bandeirantes 3900, Ribeirao Preto, SP - Brazil

• Tipo de documento: Artigo Científico
• Fonte: Food Chemistry; v. 365, DEC 15 2021.
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Resumo

The beta-D-glucans are abundant cell wall polysaccharides in many cereals and contain both (1,3)- and (1,4)-bonds. The beta-1,3-1,4-glucanases (EC 3.2.1.73) hydrolyze beta-(1,4)-D-glucosidic linkages in glucans, and have applications in both animal and human food industries. A chimera between the family 11 carbohydrate-binding module from Ruminoclostridium (Clostridium) thermocellum celH (RtCBM11), with the beta-1,3-1,4-glucanase from Bacillus subtilis (BglS) was constructed by end-to-end fusion (RtCBM11-BglS) to evaluate the effects on the catalytic function and its application in barley beta-glucan degradation for the brewing industry. The parental and chimeric BglS presented the same optimum pH (6.0) and temperature (50 degrees C) for maximum activity. The RtCBM11-BglS showed increased thermal stability and 30% higher hydrolytic efficiency against purified barley beta-glucan, and the rate of hydrolysis of beta-1,3-1,4-glucan in crude barley extracts was significantly increased. The enhanced catalytic performance of the RtCBM11-BglS may be useful for the treatment of crude barley extracts in the brewing industry. (AU)

• Processo FAPESP: 16/17582-0 - Modulação da termoestabilidade de uma ß-glucosidase estimulada por glicose e xilose empregando técnicas de glicosilação sítio dirigida
• Beneficiário: Luana Parras Meleiro Garcia
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Processo FAPESP: 16/24139-6 - Desenho e Caracterização de Enzimas Xilanolíticas Multifuncionais
• Beneficiário: Richard John Ward
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Processo FAPESP: 17/13734-3 - Engenharia de uma endopoligalacturonase por inserção de diferentes CBMs (Carbohydrate Binding Modules): quimerogênese e efeito de proximidade
• Beneficiário: Sibeli de Carli
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Doutorado
• Processo FAPESP: 14/50884-5 - INCT 2014: Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia do Bioetanol
• Beneficiário: Marcos Silveira Buckeridge
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Temático
• Processo FAPESP: 19/21989-7 - Bioprospecção de enzimas fúngicas de baixo peso molecular envolvidas na degradação da parede celular vegetal
• Beneficiário: José Carlos dos Santos Salgado
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado