| Texto completo | |
| Autor(es): |
Oliva, Maria Luiza Vilela
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Dreveny, Ingrid
;
Emsley, Jonas
Número total de Autores: 3
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| Tipo de documento: | Artigo Científico |
| Fonte: | Journal of Biological Chemistry; v. 295, n. 45, p. 2-pg., 2020-11-06. |
| Resumo | |
A careful balance between active-site and exosite contributions is critically important for the specificity of many proteases, but this balance is not yet defined for some of the serine proteases that serve as coagulation factors. Basavaraj and Krishnaswamy have closed an important gap in our knowledge of coagulation factor X activation by the intrinsic Xase complex by showing that exosite binding plays a critical role in this process, which they describe as a "dock and lock." This finding not only significantly enhances our understanding of this step in the coagulation cascade and highlights parallels with the prothrombinase complex, but will also provide a novel rationale for inhibitor development in the future. (AU) | |
| Processo FAPESP: | 19/22243-9 - Fragmentos derivados de proteínas com seletividade para inibição de enzimas de mamíferos e micro-organismos e seu papel como agente anti-inflamatório, antimicrobiano, antitrombótico e antitumoral: mecanismo de ação |
| Beneficiário: | Camila Ramalho Bonturi |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado |
| Processo FAPESP: | 17/06630-7 - Fragmentos derivados de proteínas com seletividade para inibição de enzimas de mamíferos e micro-organismos e seu papel como agente anti-inflamatório, antimicrobiano, antitrombótico e antitumoral: mecanismo de ação |
| Beneficiário: | Maria Luiza Vilela Oliva |
| Modalidade de apoio: | Auxílio à Pesquisa - Temático |
| Processo FAPESP: | 17/07972-9 - Desenvolvimento de compostos para profilaxia e tratamento de doenças cardiovasculares |
| Beneficiário: | Maria Luiza Vilela Oliva |
| Modalidade de apoio: | Auxílio à Pesquisa - Regular |