Autor(es)

Matos, Carolina O. ; Pinheiro, Glaucia ; Ramos, Carlos ; Almeida, Fabio

• Tipo de documento: Artigo Científico
• Fonte: BIOMOLECULAR NMR ASSIGNMENTS; v. 17, n. 2, p. 4-pg., 2023-08-17.

Resumo

Molecular chaperones aid proteins to fold and assemble without modifying their final structure, requiring, in several folding processes, the interplay between members of the Hsp70 and Hsp40 families. Here, we report the NMR chemical shift assignments for (1) H, (15) N, and (13) C nuclei of the backbone and side chains of the J-domain of the class B Hsp40 from Saccharomyces cerevisiae, Sis1, complexed with the C-terminal EEVD motif of Hsp70. The data revealed information on the structure and backbone dynamics that add significantly to the understanding of the J-domain-Hsp70-EEVD mechanism of interaction. (AU)

• Processo FAPESP: 19/16114-1 - Relação da estrutura/função das Hsp40s.
• Beneficiário: Carolina Oliveira Matos
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Processo FAPESP: 17/01074-9 - Estudo da interação de HSP90 com outras proteínas e co-fatores
• Beneficiário: Glaucia Melina Squizato Pinheiro de Castro
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Processo FAPESP: 17/26131-5 - Chaperoma: estudo da relação entre a estrutura dos seus componentes e a manutenção da proteostase
• Beneficiário: Carlos Henrique Inacio Ramos
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Temático
• Processo FAPESP: 18/11948-9 - Estudo do mecanismo de interação das co-chaperonas "J-domain proteins" com seus substratos e com a chaperona Hsp70
• Beneficiário: Glaucia Melina Squizato Pinheiro de Castro
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Processo FAPESP: 12/50161-8 - Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular
• Beneficiário: Carlos Henrique Inacio Ramos
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Temático