| Texto completo | |
| Autor(es): |
Furtado, Gilvan Pessoa
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Ribeiro, Lucas Ferreira
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Santos, Camila Ramos
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Tonoli, Celisa Caldana
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de Souza, Angelica Rodrigues
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Oliveira, Renata Rocha
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Murakami, Mario Tyago
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Ward, Richard John
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Número total de Autores: 8
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| Afiliação do(s) autor(es): | [1] Univ Sao Paulo, Dept Bioquim & Imunol, FMRP USP, BR-14049 Ribeirao Preto, SP - Brazil
[2] Ctr Nacl Pesquisa Energia & Mat, Lab Nacl Biociencias, Campinas, SP - Brazil
[3] Univ Sao Paulo, Dept Quim, FFCLRP USP, BR-14049 Ribeirao Preto, SP - Brazil
Número total de Afiliações: 3
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| Tipo de documento: | Artigo Científico |
| Fonte: | Process Biochemistry; v. 46, n. 5, p. 1202-1206, MAY 2011. |
| Citações Web of Science: | 29 |
| Resumo | |
beta-1,3-1,4-Glucanases (E.C. 3.2.1.73) hydrolyze linked beta-D-glucans, such as lichenan and barley beta-glucan. Recombinant beta-1,3-1,4-glucanase from Bacillus subtilis expressed in Escherichia coil and purified by Ni-NTA chromatography exhibited optimum activity at 50 degrees C and pH 6.0. The catalytic half-life at 60 degrees C decreased from 90 to 5 min when the enzyme was incubated in the presence and absence of Ca(2+) respectively. The kinetic parameters of lichenan hydrolysis were 2695, 3.1 and 1220 for V(max) (mu mol/min/mg), K(m) (mg mL(-1)) and K(cat) (s(-1)), respectively. Analysis by DLS, AUC and SAXS demonstrated the enzyme is monomeric in solution. Chemical denaturation monitored by ITFE and far-UV CD yielded Delta G(H2O) values of 9.6 and 9.1 kcal/mol, respectively, showing that the enzyme has intermediate stability when compared with other Bacillus beta-1,3-1,4-glucanases. The crystal structure shows the anti-parallel jelly-roll beta-sheet conserved in all GH16 beta-1,3-1,4-glucanases, with the amino acid differences between Bacillus sp. enzymes that are likely determinants of stability being distributed throughout the protein. (C) 2011 Elsevier Ltd. All rights reserved. (AU) | |
| Processo FAPESP: | 07/01615-8 - Desenho racional de uma nova enzima bifuncional xilanase-lacase de Bacillus subtilis para potencial aplicação na indústria de papel e celulose |
| Beneficiário: | Lucas Ferreira Ribeiro |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Mestrado |
| Processo FAPESP: | 07/01623-0 - Desenho racional, construção e caracterização de uma enzima bifuncional (lacase-celulase) para uso na conversão de biomassa em biocombustível |
| Beneficiário: | Gilvan Pessoa Furtado |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Mestrado |
| Processo FAPESP: | 08/57908-6 - Instituto Nacional de Biotecnologia para o Bioetanol |
| Beneficiário: | Marcos Silveira Buckeridge |
| Modalidade de apoio: | Auxílio à Pesquisa - Programa BIOEN - Temático |
| Processo FAPESP: | 10/51890-8 - SMolBNet 2.0: estudos estruturais de fatores de transcrição reguladores dos genes de enzimas hidrolíticas e de swollenin em Aspergillus niger e A. fumigatus |
| Beneficiário: | Mário Tyago Murakami |
| Modalidade de apoio: | Auxílio à Pesquisa - Regular |