New catalytic mechanism for human purine nucleoside phosphorylase

Autor(es)

Azevedo Jr, Walter Filgueira de ^[1] ; Canduri, Fernanda ; Fadel, Valmir ; Basso, Luiz Augusto ; Palma, Mário Sérgio ; Santos, Diógenes Santiago

Afiliação do(s) autor(es)

^[1] Universidade Estadual Paulista (UNESP). Campus de São José do Rio Preto. Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas. Departamento de Física - Brasil

• Tipo de documento: Artigo Científico
• Fonte: Biochemical and Biophysical Research Communications; v. 327, n. 3, p. 646-649, Feb. 2005.
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Biofísica
• Assunto(s): Biofísica Purina-nucleosídeo fosforilase Inibidores enzimáticos

Resumo

Human purine nucleoside phosphorylase has been submitted to intensive structure-based design of inhibitors, most of them using low-resolution structures of human PNP. Recently, several structures of human PNP have been reported, which allowed redefinition of the active site and understanding of the structural basis for inhibition of PNP by acyclovir and immucillin-H. Based on previously solved human PNP structures, we proposed here a new catalytic mechanism for human PNP, which is supported by crystallographic studies and explains previously determined kinetic data. (AU)

• Processo FAPESP: 04/00217-0 - Estudo estrutural de proteinas alvos para desenho de drogas contra tuberculose.
• Beneficiário: Walter Filgueira de Azevedo Junior
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Processo FAPESP: 01/07532-0 - Structural genomics of cyclin dependent kinases and plant defensive proteinases and their natural inhibitors
• Beneficiário: Walter Filgueira de Azevedo Junior
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
• Processo FAPESP: 02/04383-7 - Estudo estrutural das enzimas da via metabólica do ácido chiquímico
• Beneficiário: Walter Filgueira de Azevedo Junior
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular