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(Referência obtida automaticamente do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

Produção e caracterização da glucoamilase do fungo Aspergillus awamori expressa em levedura Saccharomyces cerevisiae usando diferentes fontes de carbono

Texto completo
Autor(es):
Fabiana Carina Pavezzi [1] ; Eleni Gomes [2] ; Roberto da Silva [3]
Número total de Autores: 3
Afiliação do(s) autor(es):
[1] Universidade Estadual Paulista. Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas. Laboratório de Bioquímica e Microbiologia Aplicada - Brasil
[2] Universidade Estadual Paulista. Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas. Laboratório de Bioquímica e Microbiologia Aplicada - Brasil
[3] Universidade Estadual Paulista. Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas. Laboratório de Bioquímica e Microbiologia Aplicada - Brasil
Número total de Afiliações: 3
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: Brazilian Journal of Microbiology; v. 39, n. 1, p. 108-114, 2008-03-00.
Assunto(s):Leveduras   Saccharomyces cerevisiae   Aspergillus   Glucana 1,4-alfa-glucosidase
Resumo

A glucoamilase é amplamente utilizada na indústria de alimentos no processamento do amido para a produção de xarope com alto teor de glicose e também muito empregada nos processos de fermentação para produção de cerveja e etanol. Neste trabalho a glucoamilase de Aspergillus awamori expressa em Saccharomyces cerevisiae produzida sob fermentação líquida foi avaliada quanto à produtividade em diferentes amidos e caracterizada físico-quimicamente. A enzima apresentou alta atividade específica de 13,8 U/mg proteína e de 2,9 U/mg biomassa ao final de 48 h de fermentação em meio contendo amido solúvel. A glucoamilase apresentou temperatura ótima de atividade a 55ºC, e temperatura de desnaturação térmica na ausência de substrato por 1h a 50ºC. O pH ótimo de atividade foi na faixa de 3,5 - 4,0 e a estabilidade ao pH entre os valores 5,0 e 7,0. A meia vida a 65ºC foi 30,2 min., e a energia de desnaturação foi de 234.3 KJ mol-1. A hidrólise em diferentes substratos mostrou a preferência da enzima pelos substratos com maior grau de polimerização, sendo o amido de milho gelatinizado o substrato preferencial à ação enzimática. (AU)