Caracterização de alterações pós-traducionais de maspina e correlação com diferentes localizações subcelulares

Resumo

Alterações pós-traducionais são fundamentais para as funções das proteínas, modulando sua atividade, localização subcelular e interações dinâmicas com outras proteínas. Nosso grupo vem explorando as propriedades biológicas da maspina, uma proteína da família das serpinas (serine protease inhibitor) devido à homologia de sequências, porém que não inibe proteases. Um único gene foi descrito para maspina, no entanto foi observada uma grande diversidade de funções biológicas para a mesma, entre elas a modulação da adesão celular, inibição do crescimento e invasão tumoral, inibição da angiogênese, efeito pró-apoptótico e controle de resposta ao stress oxidativo. Esta diversidade de funções se reflete nos inúmeros ligantes descritos e na sua localização subcelular, já que pode ser encontrada no núcleo, no citoplasma e na membrana plasmática. A grande diversidade de funções e localizações de uma proteína não pode ser justificada apenas por sua estrutura primária. Assim, modificações pós-traducionais como fosforilação, acetilação, alquilação, metilação, ubiquitinação e sumoilação podem estar envolvidas. Sendo assim, o presente projeto propõe caracterizar as possíveis modificações pós-traducionais sofridas por maspina, em particular sua fosforilação e sumoilação, e correlacionar estas modificações com sua localização subcelular.