Estudos estruturais da proteína ZapA de B. stearothermophilus

Resumo

A divisão bacteriana ocorre através de um aparato citocinético que se contrai, originando duas células filhas. Este aparato, também conhecido como divisomo, é um complexo macromolecular responsável pela mudança na direção de crescimento do envelope bacteriano (membrana e parede celular), de maneira a criar o septo de divisão. Uma etapa chave na divisão, é a formação do anel Z, um polímero da tubulina procariótica FtsZ, que circunda a membrana celular formando um anel na região central da célula. Assim que este anel é formado, ele recruta outras proteínas importantes para a divisão celular, estabelecendo divisomos funcionais. Sabe-se que existem dois grandes grupos de proteínas componentes do divisomo, onde o primeiro grupo é encarregado de sintetizar a parede celular que formará o septo de divisão, e o último modula a dinâmica do anel Z através da regulação espaço-temporal da sua formação. Este grupo é subdividido entre proteínas moduladoras positivas e negativas, que vão atuar auxiliando ou inibindo, respectivamente, a formação do anel Z. A proteína ZapA (Z ring associated protein A), é um moduladora positiva por auxiliar a polimerização de FtsZ e estabilizar a interação entre os protofilamentos formados por polímeros desta proteína. Ela promove a associação lateral de filamentos de FtsZ auxiliando a formação de um anel contínuo a partir de polímeros relativamente curtos. Nosso objetivo é caracterizar a estrutura de ZapA com intuito de compreender melhor sua função e analisar sua interação com FtsZ para desvendar mecanismos moleculares da interação entre estas proteínas. (AU)