Busca avançada
Ano de início
Entree

Caracterização termodinâmica da interação da Hsp90 com outras proteínas

Processo: 16/14503-2
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Data de Início da vigência: 01 de setembro de 2016
Data de Término da vigência: 31 de julho de 2018
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Carlos Henrique Inacio Ramos
Beneficiário:Maria Luiza Caldas Nogueira
Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:12/50161-8 - Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular, AP.TEM
Assunto(s):Proteínas   Chaperonas moleculares
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Chaperonas moleculares | Enovelamento de proteínas | interação entre proteínas | Relação estrutura e função | Proteínas

Resumo

O estudo da interação entre proteínas e a busca por pequenas moléculas que possam modular a função da Hsp90 é de extrema importância para o avanço do conhecimento científico sobre diversos mecanismos celulares e para a busca de novos fármacos para o aumento da produção de proteínas enoveladas corretamente e diminuição do número de agregados em condições patológicas. A caracterização completa destas interações requer estudos de biofísica molecular para avaliar a relação estrutura e função das proteínas. E também uma quantificação da afinidade de ligação, número de sítios de ligação e a termodinâmica de ligação, que nos dão informações sobre as forças energéticas que geram interações biomoleculares. Este projeto tem por objetivo explorar técnicas espectroscópicas, hidrodinâmicas e de microcalorimetria para a caracterização termodinâmica de interações entre chaperonas Hsp90-Hsp70 e entre estas e outras proteínas. (AU)

Matéria(s) publicada(s) na Agência FAPESP sobre a bolsa:
Mais itensMenos itens
Matéria(s) publicada(s) em Outras Mídias ( ):
Mais itensMenos itens
VEICULO: TITULO (DATA)
VEICULO: TITULO (DATA)

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
FRANCO, JULIANA C.; NOGUEIRA, MARIA L. C.; GANDELINI, GABRIELA M.; PINHEIRO, GLAUCIA M. S.; GONCALVES, CONRADO C.; BARBOSA, LEANDRO R. S.; YOUNG, JASON C.; RAMOS, CARLOS H. I.. Sorghum bicolor SbHSP110 has an elongated shape and is able of protecting against aggregation and replacing human HSPH1/HSP110 in refolding and disaggregation assays. Biopolymers, v. 114, n. 2, p. 12-pg., . (16/02137-1, 12/50161-8, 16/14503-2, 16/04246-2, 16/03764-0, 18/11948-9, 17/26131-5)