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Rearranjamento do proteoma do veneno de Bothrops jararaca pela transição de filhote para adulto

Processo: 12/00048-0
Modalidade de apoio:Auxílio à Pesquisa - Publicações científicas - Artigo
Data de Início da vigência: 01 de fevereiro de 2012
Data de Término da vigência: 31 de julho de 2012
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
Pesquisador responsável:Solange Maria de Toledo Serrano
Beneficiário:Solange Maria de Toledo Serrano
Instituição Sede: Instituto Butantan. Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). São Paulo , SP, Brasil
Vinculado ao auxílio:98/14307-9 - Center for Applied Toxinology, AP.CEPID
Assunto(s):Proteômica  Proteoma  Espectrometria de massas  Venenos de serpentes  Bothrops jararaca  Publicações de divulgação científica  Artigo científico 
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Analise Proteômica | Espectrometria de massas | Proteoma | veneno de serpente | Proteômica

Resumo

As atividades farmacológicas do veneno da serpente Bothrops jararaca passam por um variação ontogenética significativa. Da mesma forma, a dieta desta espécie muda de presas ectotérmicas na idade juvenil para presas endotérmicas na vida adulta. Neste estudo, utilizando amostras de venenos de filhotes (110) e adultos (694), demonstramos que ocorre uma significante mudança ontogenética na complexidade do proteoma do veneno da B. jararaca. Eletroforese bidimensional acoplada à identificação de proteínas por espectrometria de massas revelou um claro rearranjo do arsenal de toxinas tanto em termos do proteoma total quanto do glicoproteoma. A N-glicosilação parece desempenhar um papel chave na variabilidade protéica entre os venenos de filhotes e adultos. Com o desenvolvimento da serpente, o subproteoma de metaloproteinases passa por uma clara mudança: o veneno de filhotes é rico em enzimas da classe P-III, enquanto que o veneno de adultos tem um perfil rico em enzimas da classe P-I. Por outro lado, o perfil do subproteoma de serinoproteinases não varia significativamente na transição de filhote para adulto. Utilizamos a marcação dos peptídeos tripsínicos com tags isóbaros (iTRAQ) pela primeira vez para a análise quantitativa da variação ontogenética de proteínas do veneno de B. jararaca. Esta análise mostrou mudanças em várias classes de toxinas, especialmente nas metaloproteinases. Nosso estudo expande a compreensão sobre a variação na complexidade do veneno desta serpente, particularmente a variação de toxinas associadas com a patologia do envenenamento. (AU)

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