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Estruturação de complexos macromoleculares da parede bacteriana: biossíntese e virulência

Resumo

A parede bacteriana é uma estrutura tri-dimensional complexa que protege a célula de diferenças de pressão osmótica, garante a sua forma e exerce um papel importante no processo de divisão celular. Além disso, é essencial para a ancoragem de fatores de virulência e sistemas de secreção de toxinas, ambos importantes não só para o processo infeccioso, mas também para a sobrevivência do microorganismo. No projeto BACWALL, nosso objetivo é de caracterizar de maneira estrutural e funcional complexos macromoleculares essenciais para a biossíntese e reparação da parede bacteriana, como os formados pelas Penicillin-Binding Proteins. Além disso, também estudaremos complexos envolvidos no processo de virulência bacteriana que dependem da parede para sua estabilidade e função. Realizaremos estes objetivos utilizando técnicas como a cristalografia de raios-X, bioquímica, biologia molecular e microscopia eletrônica. A investigadora principal ficará localizada tanto no LNBio (Campinas) quanto no Institut de Biologie Structurale (Grenoble, France), e colaborações extensivas serão desenvolvidas com o grupo de microscopia eletrônica do LNNano (Campinas). Além disso, colaborações existentes com institutos europeus (Institut Pasteur, Paris; Univ. Utrecht, Holanda; iRTSVa, Grenoble) continuarão durante o projeto BACWALL, o que permitirá a formação de uma rede de colaborações que incluirá o LNBio e o LNNano. A disponibilidade de um número vasto de resultados preliminares sugere que o trabalho proposto aqui revelará detalhes chave das maquinarias de biossíntese da parede bacteriana e de virulência, e os resultados serão importantes não somente para o campo de desenvolvimento de novos antibióticos, mas também para a compreensão de mecanismos generalizados de formação de complexos macromoleculares. (AU)

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Publicações científicas (13)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
CONTRERAS-MARTEL, CARLOS; MARTINS, ALEXANDRE; ECOBICHON, CHANTAL; TRINDADE, DANIEL MARAGNO; MATTEI, PIERRE-JEAN; HICHAM, SAMIA; HARDOUIN, PIERRE; EL GHACHI, MERIEM; BONECA, IVO G.; DESSEN, ANDREA. Molecular architecture of the PBP2-MreC core bacterial cell wall synthesis complex. NATURE COMMUNICATIONS, v. 8, . (11/52067-6)
WONG, STEVE G.; DESSEN, ANDREA. Structure of a bacterial alpha(2)-macroglobulin reveals mimicry of eukaryotic innate immunity. NATURE COMMUNICATIONS, v. 5, . (11/52067-6)
ZOUHIR, SAMIRA; ROBERT-GENTHON, MYLENE; TRINDADE, DANIEL MARAGNO; JOB, VIVIANA; NEDELJKOVIC, MARKO; BREYTON, CECILE; EBEL, CHRISTINE; ATTREE, INA; DESSEN, ANDREA. Assembly of an atypical alpha-macroglobulin complex from &ITPseudomonas aeruginosa&IT. SCIENTIFIC REPORTS, v. 8, . (11/52067-6, 13/01962-0)
DA MATA MADEIRA, PAULO VINICIUS; ZOUHIR, SAMIRA; BASSO, PAULINE; NEVES, DAVID; LAUBIER, AURELIE; SALACHA, RICHARD; BLEVES, SOPHIE; FAUDRY, ERIC; CONTRERAS-MARTEL, CARLOS; DESSEN, ANDREA. Structural Basis of Lipid Targeting and Destruction by the Type V Secretion System of Pseudomonas aeruginosa. Journal of Molecular Biology, v. 428, n. 9, A, p. 1790-1803, . (11/52067-6, 13/01962-0, 14/11980-9)
ZOUHIR, SAMIRA; CONTRERAS-MARTEL, CARLOS; MARAGNO TRINDADE, DANIEL; ATTREE, INA; DESSEN, ANDREA; MACHEBOEUF, PAULINE. MagC is a NplC/P60-like member of the alpha-2-macroglobulin Mag complex of Pseudomonas aeruginosa that interacts with peptidoglycan. FEBS Letters, v. 595, n. 15, p. 2034-2046, . (13/01962-0, 17/12436-9, 11/52067-6)
MARTINS, ALEXANDRE; CONTRERAS-MARTEL, CARLOS; JANET-MAITRE, MANON; MIYACHIRO, MAYARA M.; ESTROZI, LEANDRO F.; TRINDADE, DANIEL MARAGNO; MALOSPIRITO, CAIQUE C.; RODRIGUES-COSTA, FERNANDA; IMBERT, LIONEL; JOB, VIVIANA; et al. Self-association of MreC as a regulatory signal in bacterial cell wall elongation. NATURE COMMUNICATIONS, v. 12, n. 1, . (17/12436-9, 15/19906-5, 11/52067-6, 18/07148-7)
ZOUHIR, SAMIRA; CONTRERAS-MARTEL, CARLOS; MARAGNO TRINDADE, DANIEL; ATTREE, INA; DESSEN, ANDREA; MACHEBOEUF, PAULINE. MagC is a NplC/P60-like member of the alpha-2-macroglobulin Mag complex of Pseudomonas aeruginosa that interacts with peptidoglycan. FEBS Letters, . (11/52067-6, 13/01962-0, 17/12436-9)
LADDOMADA, FEDERICA; MIYACHIRO, MAYARA M.; DESSEN, ANDREA. Structural Insights into Protein-Protein Interactions Involved in Bacterial Cell Wall Biogenesis. ANTIBIOTICS-BASEL, v. 5, n. 2, . (11/52067-6, 13/02451-0)
RODRIGUES-COSTA, FERNANDA; SLIVINSKI, JULIANO; IOCA, LAURA P.; BERTONHA, ARIANE F.; DE FELICIO, RAFAEL; DA CUNHA, MARCOS GUILHERME; DA MATA MADEIRA, PAULO VINICIUS; CAUZ, ANA C. G.; TRINDADE, DANIEL MARAGNO; FREIRE, VITOR F.; et al. Merulinic acid C overcomes gentamicin resistance in Enterococcus faecium. BIOORGANIC CHEMISTRY, v. 100, . (16/05133-7, 13/50228-8, 11/52067-6, 17/12436-9, 15/19906-5, 14/11980-9)
NEVES, DAVID; JOB, VIVIANA; DORTET, LAURENT; COSSART, PASCALE; DESSEN, ANDREA. Structure of Internalin InIK from the Human Pathogen Listeria monocytogenes. Journal of Molecular Biology, v. 425, n. 22, p. 4520-4529, . (11/52067-6)
ASSIS, L. MAYRINK; NEDELJKOVIC, M.; DESSEN, A.. New strategies for targeting and treatment of multi-drug resistant Staphylococcus aureus. DRUG RESISTANCE UPDATES, v. 31, p. 1-14, . (13/22681-0, 11/52067-6)
MIYACHIRO, MAYARA M.; GRANATO, DANIELA; TRINDADE, DANIEL MARAGNO; EBEL, CHRISTINE; PAES LEME, ADRIANA FRANCO; DESSEN, ANDREA. Complex Formation between Mur Enzymes from Streptococcus pneumoniae. BIOCHEMISTRY, v. 58, n. 30, p. 3314-3324, . (17/12436-9, 11/52067-6, 13/02451-0)
LADDOMADA, FEDERICA; MIYACHIRO, MAYARA M.; JESSOP, MATTHEW; PATIN, DELPHINE; JOB, VIVIANA; MENGIN-LECREULX, DOMINIQUE; LE ROY, ALINE; EBEL, CHRISTINE; BREYTON, CECILE; GUTSCHE, IRINA; et al. The MurG glycosyltransferase provides an oligomeric scaffold for the cytoplasmic steps of peptidoglycan biosynthesis in the human pathogen Bordetella pertussis. SCIENTIFIC REPORTS, v. 9, . (11/52067-6, 13/02451-0, 17/12436-9)

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