| Processo: | 14/10898-7 |
| Modalidade de apoio: | Auxílio à Pesquisa - Regular |
| Data de Início da vigência: | 01 de setembro de 2014 |
| Data de Término da vigência: | 28 de fevereiro de 2017 |
| Área do conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular |
| Pesquisador responsável: | Marcelo Damário Gomes |
| Beneficiário: | Marcelo Damário Gomes |
| Instituição Sede: | Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto (FMRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil |
| Assunto(s): | Proliferação celular Fosforilação Proteínas quinases ativadas por mitógeno Proteínas F-box |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | ERKs | F-box | Fbxo25 | fosforilação | Proliferação celular | Sinalização | Sinalização |
Resumo
A defosforilação de ERK1/2 é um processo crucial na regulação temporal da cascata de sinalização MAP-quinase. Recentemente, mostramos que a FBXO25 interage, ubiquitina e medeia a degradação proteassomal do regulador protooncogene, ELK-1. A FBXO25 inibe a ativação de dois genes alvos de ELK-1, c-fos e Egr-1, em resposta ao PMA. A downstream de ELK-1, a FBXO25 medeia a defosforilação de ERK1/2. Além de regulação por fosforilação e defosforilação a MAPKKK1 (MEKK1) que tem um RING-finger na sua estrutura apresenta atividade E3 ubiquitina ligase para ERK1/2. Aparentemente existem diferentes mecanismos para inibir a ERK1/2: a defosforilação (transitória), sem uma diminuição dos níveis totais da proteína ERK1/2 e uma degradação sem defosforilação mediada por ubiquitinação (permanente) de ERK1/2. Com base nisso, eu proponho aqui uma varredura em bibliotecas de RNAi para identificar novos reguladores de ERKs. (AU)
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