Busca avançada
Ano de início
Entree

Utilização de microarranjos de proteínas (Protoarrays) para identificação de substratos da E3 ubiquitina ligase SCF1 (FBXO25)

Processo: 10/16464-8
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Data de Início da vigência: 01 de abril de 2011
Data de Término da vigência: 31 de janeiro de 2015
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
Pesquisador responsável:Marcelo Damário Gomes
Beneficiário:Felipe Roberti Teixeira
Instituição Sede: Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto (FMRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Bolsa(s) vinculada(s):12/09241-8 - Identificação de substratos da E3 ubiquitina-ligase SCF(Fbxo7) utilizando microarranjo de proteínas, BE.EP.PD
Assunto(s):Substratos
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:E3 ubiquitina ligase SCF1(FBXO25) | Microarranjo de proteínas (Protoarray) | Substratos | Identificação de substratos

Resumo

A proteína FBXO25 é uma das 70 proteínas do tipo F-box que servem como fatores de especificidade para maior família de E3 ubiquitina-ligases humanas, as do tipo RING (Really Interesting New Gene-BoX 1) oligoméricas denominadas SCF - compostas por Skp1, Cullin1, RBX1 e uma proteína tipo F-box - que estão envolvidas na ubiquitinação de proteínas para degradação via Sistema Ubiquitina Proteassoma (SUP). Menos de 10% das proteínas tipo F-box tem sua função e substratos identificados. Nós mostramos que FBXO25 acumula-se no núcleo celular formando uma nova estrutura subnuclear denominada FANDs (FBXO25 Associated Nuclear Domains) que estão envolvidos na ubiquitinação nuclear. Recentemente, reportamos a identificação de 132 possíveis ligantes de FBXO25 a partir da combinação de duas estratégias proteômicas, TAP (Tandem Affinity Purification) e YTHS (Yeast Two Hybrid System). Um desses, a proteína ²-actina globular interage via C-terminal com o N-terminal de FBXO25 e está enriquecida nos FANDs. A inibição da polimerização de ²-actina promove a desorganização dos FANDs, indicando seu papel na regulação da dinâmica desses corpos. Além disso, anticorpos anti-FBXO25 interferem na transcrição via RNA polimerase II em ensaios de transcrição in vitro. Embora tenhamos avançado nos estudos da funcionalidade de FBXO25 nenhuma das abordagens utilizadas nos permitiu a identificação direta de substratos do complexo SCFFBXO25, o que é fundamental para identificação de sua função como E3 ubiquitina-ligase. Os microarrajnos de proteínas (Protoarrays) possuem mais de 21.000 proteínas humanas imobilizadas direcionalmente em uma lâmina e vem sendo amplamente utilizados na identificação de substratos de uma classe de E3-ligases monoméricas. Não há na literatura nenhum registro do uso de Protoarrays para identificação de substratos de E3-ligases do tipo SCF, devido a dificuldade em se obter esses complexos proteicos ativos. No entanto, em ensaios preliminares de ubiquitinação in vitro sobre os Protoarrays com SCFFXBO25 purificados, obtivemos resultados extremamente promissores, com a identificação de vários alvos ubiquitinados apenas pelo complexo SCFFBXO25 selvagem. No entanto, réplicas e outros controles negativos dos experimentos são necessários para confirmação dos alvos identificados. Somos pioneiros na utilização dessa abordagem proteômica no país e dispomos de uma infra-estrutura e treinamento necessário e suficientes para sua realização. Sendo assim, o presente projeto visa identificar substratos da E3 ubiquitina-ligase SCFFBXO25 utilizando microarranjos de proteínas humanas como ferramenta proteômica.

Matéria(s) publicada(s) na Agência FAPESP sobre a bolsa:
Mais itensMenos itens
Matéria(s) publicada(s) em Outras Mídias ( ):
Mais itensMenos itens
VEICULO: TITULO (DATA)
VEICULO: TITULO (DATA)

Publicações científicas (4)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
TEIXEIRA, FELIPE ROBERTI; RANDLE, SUZANNE J.; PATEL, SHACHI P.; MEVISSEN, TYCHO E. T.; ZENKEVICIUTE, GRASILDA; KOIDE, TIE; KOMANDER, DAVID; LAMAN, HEIKE. Gsk3 beta and Tomm20 are substrates of the SCFFbxo7/PARK15 ubiquitin ligase associated with Parkinson's disease. Biochemical Journal, v. 473, n. 20, p. 3563-3580, . (12/09241-8, 10/16464-8)
MARUYAMA, SANDRA R.; GARCIA, GUSTAVO R.; TEIXEIRA, FELIPE R.; BRANDAO, LUCINDA G.; ANDERSON, JENNIFER M.; RIBEIRO, JOSE M. C.; VALENZUELA, JESUS G.; HORACKOVA, JANA; VERISSIMO, CECLIA J.; KATIKI, LUCIANA M.; et al. Mining a differential sialotranscriptome of Rhipicephalus microplus guides antigen discovery to formulate a vaccine that reduces tick infestations. PARASITES & VECTORS, v. 10, . (10/16464-8, 12/15464-0, 07/59357-4, 04/09992-7, 06/54041-6, 09/53645-3, 12/04087-0)
TEIXEIRA, FELIPE R.; MANFIOLLI, ADRIANA O.; VIEIRA, NICHELLE A.; MEDEIROS, ANA CARLA; COELHO, PRISCILA DE O.; GUIMARAES, DIMITRIUS SANTIAGO; SCHECHTMAN, DEBORAH; GOMES, MARCELO D.. FBXO25 regulates MAPK signaling pathway through inhibition of ERK1/2 phosphorylation. Archives of Biochemistry and Biophysics, v. 621, p. 38-45, . (14/10898-7, 10/16464-8, 11/21891-5)
TEIXEIRA, FELIPE ROBERTI; RANDLE, SUZANNE J.; PATEL, SHACHI P.; MEVISSEN, TYCHO E. T.; ZENKEVICIUTE, GRASILDA; KOIDE, TIE; KOMANDER, DAVID; LAMAN, HEIKE. Gsk3 beta and Tomm20 are substrates of the SCFFbxo7/PARK15 ubiquitin ligase associated with Parkinson's disease. Biochemical Journal, v. 473, p. 18-pg., . (10/16464-8, 12/09241-8)