Caracterização da proteína de estresse universal F (UspF) de Escherichia coli enteropatogênica atípica e sua prevalência em Enterobacteriaceae.

• Processo: 16/18545-1
• Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Publicações científicas - Artigo
• Data de Início da vigência: 01 de outubro de 2016
• Data de Término da vigência: 31 de março de 2017
• Área do conhecimento: Ciências Biológicas - Microbiologia - Biologia e Fisiologia dos Microorganismos
• Pesquisador responsável: Roxane Maria Fontes Piazza
• Beneficiário: Roxane Maria Fontes Piazza
• Instituição Sede: Instituto Butantan. Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Estresse Escherichia coli enteropatogênica atípica Clonagem e expressão Biologia molecular
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: ² | Clonagem e expressão | EPEC atípica | estresse | proteína ± | proteina UspF | proteínas hipotéticas | Biologia molecular

Resumo

Escherichia coli enteropatogênica atípica (aEPEC) é considerado um patotipo heterogêno em termos de sorotipos, padrões de adesão, bem com a presença de novos fatores de virulência. Esta heterogeneidade é intrigante, promovendo estudos na tentativa de caracterizar novas proteínas envolvidas na patogênese e para melhor compreender este patotipo. Em um estudo anterior de análise proteômica de proteínas de massa molecular de baixo peso de quatro isolados de aEPEC representativos de diferentes fenótipos de adesão. Essas proteínas foram classificadas de acordo com a sua função anotada, a maioria delas envolvidas no metabolismo e transporte; enquanto alguns delas foram classificadas como proteínas hipotéticas. A maioria das proteínas hipotéticas eram produtos de genes homólogas identificados no genoma de E. coli enterohemorrágica. Uma das proteínas hipotéticas foi anotada como Z2335, com ortólogo em EPEC, e por análise de bioinformática, esta proteína revelou-se ser, a proteína de stress universal F (UspF). Assim, neste trabalho, foram obtidos com sucesso uma proteína UspF recombinante a partir aEPEC, que é uma ± / ², proteína de ligação de ATP e envolvida na resposta ao estresse. A produção de proteína foi comparável entre as quatro cepas estudadas, mas apresentando diferenças notáveis quando cultivadas em diferentes condições de estresse, também presente em outras espécies de enterobactérias, tais como Shigella sonnei e Citrobacter freundii. Além disso, nossos resultados confirmam que a proteína Usp engloba uma superfamília bastante conservada de proteínas envolvidas na resistência ao estresse de aEPEC e outras Enterobacteriaceae. (AU)