| Processo: | 09/51756-2 |
| Modalidade de apoio: | Bolsas no Brasil - Doutorado |
| Data de Início da vigência: | 01 de outubro de 2009 |
| Data de Término da vigência: | 31 de agosto de 2013 |
| Área de conhecimento: | Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular |
| Pesquisador responsável: | Anete Pereira de Souza |
| Beneficiário: | Lilian Luzia Beloti |
| Instituição Sede: | Centro de Biologia Molecular e Engenharia Genética (CBMEG). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil |
| Assunto(s): | Expressão de proteínas Caracterização estrutural Purificação de proteínas Metagenômica Hidrolases |
| Palavra(s)-Chave do Pesquisador: | Caracterizacao Estrutural | Expressao De Proteinas | Hidrolases | Metagenomica | Purificacao Proteica |
Resumo Este projeto tem como foco principal a caracterização de diferentes hidrolases com potencial biocatalítico. Visando à aplicação das mesmas em diversos campos da indústria. As hidrolases em questão são lípases, proteases e epóxido hidrolases (EH) que serão isoladas a partir de uma biblioteca metagenômica construída a partir de DNA total de microbiota recuperada de reservatórios biodegradados de petróleo. A biblioteca consiste em 30.000 clones, dos quais 1000 representam exclusivamente bactérias anaeróbias e o restante é representante da microbiota aeróbia e anaeróbia (mista). Apenas 9.000 desses clones foram analisados em estudos prévios por ensabs de triagem de alto desempenho para a seleção da atividade biocatalítica, sendo que já foram encontradas 20 proteases e 2 lípases (biblioteca mista). Espera-se que, ao final dos processos de triagem enzimática, outras hidrolases sejam encontradas. Paralelamente a estas análises, uma epóxido hidrolase de Aspergillus niger (CCT1435) com atividade catalítica superior a de outros fungos também será caracterizada. Para tanto, essas hidrolases serão clonadas e expressas para posterior caracterização, purificação e resolução da estrutura tridimensional das mesmas. Com o conhecimento das estruturas protéicas pode-se ainda aplicar abordagens moleculares que alterem a conformação nativa destas proteínas tornando-as mais especificas e eficientes. (AU) | |
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