Caracterização funcional e estrutural da proteína YbbN de Xylella fastidiosa

• Processo: 15/07271-5
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
• Data de Início da vigência: 01 de junho de 2015
• Data de Término da vigência: 31 de maio de 2018
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
• Acordo de Cooperação: Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
• Pesquisador responsável: Luis Eduardo Soares Netto
• Beneficiário: César Henrique Yokomizo
• Instituição Sede: Instituto de Biociências (IB). Universidade de São Paulo (USP). São Paulo , SP, Brasil
• Assunto(s): Xylella fastidiosa Tiorredoxinas
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: chaperona | dissulfeto redutase | Tioredoxina | Xylella fastidiosa | YbbN | biologia redox

Resumo

Xylella fastidiosa é uma bactéria gram-negativa, fitopatogênica que causa a Clorose Variegada dos Citros (CVC) gerando grandes prejuízos para o setor agrícola. No processo de infecção, a planta utiliza vários mecanismos de defesa contra o patógeno. A geração de espécies oxidantes no meio extracelular é um dos principais mecanismos de defesa utilizados. No entanto, os fitopatógenos também desenvolveram mecanismos de defesa para anular ou minimizar os danos causados pelos ataques oxidativos da planta. O sistema de defesa dos patógenos inclui enzimas antioxidantes, entre elas a tiorredoxina que faz parte do sistema tiorredoxina (Trx)/tiorredoxina redutase (Trr). Na superfamília das tiorredoxinas estão presentes proteínas que possuem o típico domínio com enovelamento Trx e o motivo CxxC característico de enzimas dissulfeto redutases. YbbN é uma proteína de 31 kDa, composta por um domínio homólogo a Trx na sua porção N-terminal (12 kDa) e por uma região C-terminal (20 kDa) que contém 4 motivos TPR (do inglês tetratricopeptide repeat). Os 4 motivos TPR formam dois domínios extras (TPR A e TPR B) com função desconhecida. A YbbN de E. coli possui um motivo SQHC , enquanto a ORF XF2174, correspondente à YbbN em X. fastidiosa, possui o motivo CxxC típico das dissulfeto redutases, formado por CAPC. O presente projeto tem como objetivos principais uma profunda caracterização funcional e estrutural de YbbN de X. fastidiosa. (AU)