Clonagem, purificacao e caracterizacao da chaperone hsp90 de leishmania amazonensis e analises iniciais da sua interacao com a telomerase.

• Processo: 06/07188-1
• Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
• Data de Início da vigência: 01 de março de 2007
• Data de Término da vigência: 29 de fevereiro de 2008
• Área de conhecimento: Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
• Pesquisador responsável: Carlos Henrique Inacio Ramos
• Beneficiário: Karina Elisa Gui
• Instituição Sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
• Assunto(s): Telomerase Bioquímica estrutural Interação de proteínas Proteínas recombinantes Proteínas Leishmaniose
• Palavra(s)-Chave do Pesquisador: Bioquimica Estrutural | Chaperone | Interacao De Proteinas | Leishmaniose | Proteinas Recombinantes | Telomerase | Proteínas

Resumo

A leishmaniose é uma doença que atinge animais e seres humanos em todas as partes do mundo. Ainda não existem métodos eficientes para seu controle e erradicação, sendo que a única droga atualmente utilizada (antimonial pentavalente) além de causar efeitos colaterias, não é eficaz dado que os parasitas se tornam resistentes à droga. Dessa forma, se torna necessário a busca de métodos eficazes de combate à leishmaniose. Uma proteína que tem se mostrado interessante como alvo no estudo de combate à leishmaniose é a chaperona Hsp90, já que em alguns protozoários parasitas, têm sido verificado que a inibição desta chaperona por uso de antibióticos , afeta processos de diferenciação morfológica (forma não infectante para forma infectante) e reduz o crescimento dos parasitas. Em parasitas do gênero Leishmania, também têm sido verificada a importância da chaperona Hsp90 pois esta pode ser um fator de resistência a droga. A chaperona Hsp90 participa de importantes processos celulares (como o enovelamento de proteínas, maturação de complexos), interagindo com várias proteínas, e até desempenhando certo nível de regulação, como é o caso da interação com a telomerase. Nessa interação (Hsp90-telomerase) a estabilidade do complexo ativo é influenciada, comprometendo a replicação celular. Tendo em vista que parasitas do gênero Leishmania são unicelulares, qualquer alteração no funcionamento celular normal pode levar à morte do parasita. Sendo assim, nosso objetivo neste projeto, é caracterizar a chaperona Hsp83 de Leishmania e estudar sua interação com a telomerase de forma a contribuir na busca de métodos eficazes de combate à leishmaniose.